Biopolimery Tom 2

Spis treści książki

• Okładka
• Strona tytułowa
• Strona redakcyjna
• Spis treści
• 1. Różne zagadnienia związane z badaniami polimerów
  • 1.1. Biopolimery a polimery syntetyczne
    • 1.1.1. Czym są biopolimery
    • 1.1.2. Podstawowe różnice między polimerami a biopolimerami
    • 1.1.3. Metodyka badań biopolimerów
  • 1.2. Wiązania chemiczne w biopolimerach
    • 1.2.1. Siły van der Waalsa
    • 1.2.2. Wiązania wodorowe
    • 1.2.3. Rola wiązania wodorowego w biopolimerach
    • 1.2.4. Oddziaływania donorowo-akceptorowe (koordynacyjne)
    • 1.2.5. Oddziaływania stackingowe
    • 1.2.6. Oddziaływania jonowe
    • 1.2.7. Oddziaływania jondipol
    • 1.2.8. Transport elektronów w układach biologicznych
  • 1.3. Konformacje strukturalne
    • 1.3.1. Konformacja chiralna
    • 1.3.2. Konformacja helikalna (spiralna)
  • 1.4. Woda w strukturach biopolimerów
    • 1.4.1. Struktura fizyczna wody
    • 1.4.2. Oddziaływanie wody z biopolimerami
    • 1.4.3. Otoczka hydratacyjna
    • 1.4.4. Wiązanie wody przez peptydy
    • 1.4.5. Oddziaływania hydrofilowe
    • 1.4.6. Oddziaływania hydrofobowe
  • 1.5. Oddziaływanie międzycząsteczkowe w roztworach
    • 1.5.1. Rozpuszczanie biopolimerów
    • 1.5.2. Roztwory i jednostki stężeń
    • 1.5.3. Termodynamiczne podstawy przebiegu reakcji biochemicznych
    • 1.5.4. Makrocząsteczka w roztworze
    • 1.5.5. Proces pęcznienia
    • 1.5.6. Kompleksy międzycząsteczkowe
    • 1.5.7. Asocjacja, aglomeracja i agregacja białek
    • 1.5.8. Agregacje makrocząsteczek
    • 1.5.9. Surfaktanty (detergenty) środki pomocnicze
    • 1.5.10. Błony komórkowe
    • 1.5.11. Biokoloidy
    • 1.5.12. Micele
    • 1.5.13. Pęcherzyki micele wielowarstwowe
  • 1.6. Wilgoć
    • 1.6.1. Wilgotność względna i bezwzględna
    • 1.6.2. Właściwości higroskopijne biopolimerów
  • 1.7. Ekstrakcja
  • 1.8. Suszenie biopolimerów
    • 1.8.1. Metody suszenia
    • 1.8.2. Sita molekularne
  • 1.9. Przygotowywanie próbek do badań
    • 1.9.1. Oczyszczanie białek
    • 1.9.2. Wysalanie białek
    • 1.9.3. Denaturacja białek
  • 1.10. Procesy oksydacyjne biopolimerów
    • 1.10.1. Reakcje wolnych rodników z biopolimerami
    • 1.10.2. Nadtlenek wodoru
    • 1.10.3. Wychwyt rodnika tlenku azotu (NO)
    • 1.10.4. Stres oksydacyjny
    • 1.10.5. Degradacja oksydacyjna biopolimerów tlenem molekularnym
    • 1.10.6. Mechanizmy działania antyutleniaczy
    • 1.10.7. Degradacja oksydacyjna biopolimerów tlenem singletowym
    • 1.10.8. Degradacja oksydacyjna biopolimerów tlenem atomowym
    • 1.10.9. Degradacja oksydacyjna biopolimerów ozonem
  • 1.11. Homeostaza
  • 1.12. Modyfikacja fizyczna i chemiczna biopolimerów zagadnienia ogólne
  • 1.13. Niebezpieczne preparaty w badaniach z biopolimerami
  • LITERATURA
• 2. Chromatograficzne metody separacji i wydzielania biopolimerów
  • 2.1. Techniki separacyjne chromatografia
  • 2.2. Podstawy chromatografii
  • 2.3. Chromatografia cienkowarstwowa
  • 2.4. Chromatografia powinowactwa
  • 2.5. Kolumnowa chromatografia cieczowa
  • 2.6. Klasyczna chromatografia HPLC
  • 2.7. Polimerowe adsorbenty porowate
  • 2.8. Metody rozwijania chromatogramu
  • 2.9. Chromatografia jonowymienna
    • 2.9.1. Jonity organiczne
    • 2.9.2. Wymiana jonowa na kolumnie
    • 2.9.3. Oznaczanie pojemności wymiennej
    • 2.9.4. Oznaczanie pęcznienia jonitów
  • 2.10. Chromatografia sitowa (wykluczenia)
  • 2.11. Chromatografia gazowa
  • 2.12. Wybór techniki chromatograficznej
  • LITERATURA
• 3. Elektroforetyczne metody separacji i wydzielania biopolimerów
  • 3.1. Podstawy praktyczne elektroforezy
  • 3.2. Elektroforeza bibułowa
  • 3.3. Elektroforeza żelowa
    • 3.3.1. Nośniki żelowe
  • 3.4. Rozdział elektroforetyczny białek
  • 3.5. Oznaczanie elektroforetyczne rodzaju białek w materiale biologicznym metodą Western blot
  • 3.6. Pozostałe metody elektroforetyczne
  • 3.7. Elektroforeza kapilarna
  • 3.8. Elektroforeza swobodna z przepływem elektrodynamicznym
  • 3.9. Przygotowywanie próbek do elektroforezy
  • 3.10. Wyznaczanie względnej masy cząsteczkowej białka za pomocą elektroferezy
  • 3.11. Elektroforetyczny rozdział białek i kwasów nukleinowych
  • 3.12. Test immunoenzymatyczny ELISA
    • 3.13. Znakowanie immunologiczne rozdzielonych białek
  • LITERATURA
• 4. Fizykochemiczne metody identyfikacji struktury biopolimerów
  • 4.1. Wyznaczanie mas molowych metodami sedymentacyjnymi
    • 4.1.1. Wyznaczanie mas molowych za pomocą pomiarów sedymentacyjnych
    • 4.1.2. Wyznaczanie mas molowych metodą pomiaru szybkości sedymentacji
    • 4.1.3. Aparatura do ultrawirowania
    • 4.1.4. Współczynnik sedymentacji
    • 4.1.5. Współczynnik dyfuzji
    • 4.1.6. Pomiar współczynnika dyfuzji
    • 4.1.7. Wyznaczanie mas cząsteczkowych metodą pomiaru równowagi sedymentacyjnej
    • 4.1.8. Wyznaczanie mas cząsteczkowych metodą pomiaru sedymentacji w gradiencie gęstości
  • 4.2. Wyznaczanie mas molowych metodą spektrometrii mas
    • 4.2.1. Mechanizm jonizacji
    • 4.2.2. Pomiar widm masowych
  • 4.3. Metody spektroskopowe badania biopolimerów
    • 4.3.1. Spektrometria absorpcyjna w zakresie widzialnym
    • 4.3.2. Widma elektronowe
    • 4.3.3. Podstawowe prawa spektroskopii UV/VIS
    • 4.3.4. Aparatura do pomiarów widm absorpcyjnych
    • 4.3.5. Spektroskopia absorpcyjna aminokwasów i białek
    • 4.3.6. Spektroskopia absorpcyjna kwasów nukleinowych
  • 4.4. Spektrofotometria emisyjna fluorescencji
    • 4.4.1. Podstawy spektroskopii emisyjnej
    • 4.4.2. Wygaszanie fluorescencji
    • 4.4.3. Bezpromieniste przeniesienie energii wzbudzenia
    • 4.4.4. Aparatura do pomiarów widm fluorescencji
    • 4.4.5. Spektroskopia emisyjna aminokwasów, białek i kwasów nukleinowych
    • 4.4.6. Znakowanie biopolimerów do badań spektroskopowych
    • 4.4.7. Zielona fluorescencja
    • 4.4.8. Widma emisyjne fluorescencji chlorofilu
    • 4.4.9. Efekt Kautskyego
    • 4.4.10. Fluorescencyjne badanie rozwijania i zwijania białek
    • 4.4.11. Metody badania szybkich reakcji w analizie przepływowej
  • 4.5. Zastosowanie dichroizmu w badaniach biopolimerów
    • 4.5.1. Dichroizm kołowy w badaniu struktury konformacyjnej białek
  • 4.6. Metody optyczne badania biopolimerów
    • 4.6.1. Dwójłomność
    • 4.6.2. Skręcalność optyczna
      • 4.6.2.1. Dyspersja skręcalności optycznej
    • 4.6.3. Metoda dynamicznego rozpraszania światła
    • 4.6.4. Małokątowe rozpraszanie światła (SALS)
  • 4.7. Spektrometria w podczerwieni (IR)
    • 4.7.1. Widma oscylacyjno-rotacyjne biopolimerów
    • 4.7.2. Pomiar widm absorpcyjnych w podczerwieni (IR)
    • 4.7.3. Przygotowywanie próbek biopolimerów do badań widm IR
    • 4.7.4. Widma spektrofotometrii wewnętrznego odbicia promieniowania IR
    • 4.7.5. Widma spektrofotometrii odbicia dyfuzyjnego
    • 4.7.6. Spektroskopia IR wiązania wodorowego
    • 4.7.7. Zastosowanie spektroskopii IR do badania deuterowanych biopolimerów
    • 4.7.8. Spektrofotometria absorpcyjna IR w świetle spolaryzowanym
    • 4.7.9. Spektroskopia IR w bliskiej podczerwieni
    • 4.7.10. Analiza i zastosowania widm IR w badaniach biopolimerów
  • 4.8. Badanie struktur polimerowych metodami spektroskopii Ramana
    • 4.8.1. Podstawy spektroskopii Ramana
    • 4.8.2. Pomiar widm Ramana
    • 4.8.3. Badanie biopolimerów za pomocą spektroskopii Ramana
  • 4.9. Badanie struktur polimerowych metodami magnetycznego rezonansu jądrowego (NMR)
    • 4.9.1. Podstawy spektroskopii NMR
    • 4.9.2. Pomiar widm NMR biopolimerów
    • 4.9.3. Przesunięcie chemiczne
    • 4.9.4. Interpretacja widm NMR białek
    • 4.9.5. Spektroskopia C NMR białek
    • 4.9.6. Spektroskopia NMR w fazie stałej
    • 4.9.7. Dwuwymiarowa spektroskopia 2D-NMR
    • 4.9.8. Metoda chemicznie indukowanej dynamicznej polaryzacji jąder
  • 4.10. Spektroskopia elektronowego rezonansu jądrowego (EPR) w badaniach rodników
    • 4.10.1. Podstawy rezonansu jądrowego
    • 4.10.2. Pomiar rezonansu jądrowego
    • 4.10.3. Znakowanie spinowe
    • 4.10.4. Badanie rozwijania i zwijania białek za pomocą znaczników spinowych
  • 4.11. Krystalizacja peptydów i białek
    • 4.11.1. Podstawy krystalizacji
    • 4.11.2. Krystalizacja polipeptydów i białek
    • 4.11.3. Zagadnienia analizy krystalograficznej
  • 4.12. Metody rentgenograficzne badania morfologii biopolimerów
    • 4.12.1. Podstawy spektrometrii rentgenowskiej
    • 4.12.2. Analiza rentgenograficzna metodami WAXS i SAXS
    • 4.12.3. Bazy danych krystalograficznych
  • 4.13. Metody mikroskopowe
    • 4.13.1. Transmisyjna mikroskopia elektronowa
    • 4.13.2. Skaningowa mikroskopia elektronowa
    • 4.13.3. Skaningowa mikroskopia sił atomowych
    • 4.13.4. Badanie mechanicznego rozwijania białka metodą AFM
  • LITERATURA
• Dorobek naukowy prof. Jana F. Rabka

pokaż cały spis treści

ukryj recenzje