Antybiotyki w dobie narastającej lekoodporności

Spis treści ebooka

• Okładka
• Strona tytułowa
• Strona redakcyjna
• Przedmowa
• Spis treści
• Najważniejsze skróty stosowane w książce
• Wprowadzenie
• 1. Cele antybiotyków w komórce bakteryjnej i sposób, w jaki są atakowane
  • 1.1. Synteza DNA i antybiotyki hamujące jej przebieg
    • 1.1.1. Antybiotyki hamujące biosyntezę DNA
    • 1.1.2. Inne, poza chinolonami, antybiotyki hamujące syntezę DNA
  • 1.2. Przebieg transkrypcji i antybiotyki hamujące syntezę RNA
    • 1.2.1. Antybiotyki hamujące transkrypcję
  • 1.3. Antybiotyki hamujące syntezę białek
    • 1.3.1. Antybiotyki działające na podjednostkę 30 rybosomu
      • 1.3.1.1. Aminoglikozydy i tetracykliny
    • 1.3.2. Antybiotyki działające na podjednostkę 50 rybosomu
      • 1.3.2.1. Makrolidy
      • 1.3.2.2. Linkozamidy
      • 1.3.2.3. Fenikole
      • 1.3.2.4. Pleuromutyliny
      • 1.3.2.5. Oksazolidynony
      • 1.3.2.6. Streptograminy
      • 1.3.2.7. Kwas fusydowy
      • 1.3.2.8. Antybiotyki peptydowe hamujące syntezę białek
  • 1.4. Antymetabolity przeciwbakteryjne
  • 1.5. Budowa i biosynteza elementów osłon bakteryjnych
    • 1.5.1. Błona cytoplazmatyczna bakterii
    • 1.5.2. Budowa błony zewnętrznej bakterii Gram-ujemnych
    • 1.5.3. Biosynteza fosfolipidów tworzących błony bakteryjne
    • 1.5.4. Budowa i biosynteza lipopolisacharydu
      • 1.5.4.1. Lipooligosacharyd błony zewnętrznej
    • 1.5.5. Antybiotyki działające na strukturę błon bakteryjnych
      • 1.5.5.1. Antybiotyki działające na błonę zewnętrzną
      • 1.5.5.2. Antybiotyki działające na błonę cytoplazmatyczną
    • 1.5.6. Budowa i biosynteza mureiny
      • 1.5.6.1. Etapy biosyntezy mureiny
      • 1.5.6.2. Antybiotyki oddziałujące na biosyntezę i funkcje mureiny
    • 1.5.7. Dodatkowe polimery związane z mureiną
      • 1.5.7.1. Kwasy tejchojowe i lipotejchojowe mureiny bakterii Gram-dodatnich
      • 1.5.7.2. Antybiotyki hamujące syntezę kwasu tejchojowego
      • 1.5.7.3. Kwasy uronowe i inne polimery związane z mureiną
      • 1.5.7.4. Białka ściany bakterii Gram-dodatnich
      • 1.5.7.5. Lipoproteiny w osłonach bakterii Gram-ujemnych
  • 1.6. Budowa osłon Mycobacterium sp.
    • 1.6.1. Skład ściany Mycobacterium tuberculosis
      • 1.6.1.1. Budowa i biosynteza mureiny prątków
      • 1.6.1.2. Budowa i synteza arabinogalaktanu
      • 1.6.1.3. Budowa i biosynteza kwasów mikolowych
      • 1.6.1.4. Glikolipidy w osłonach prątków
      • 1.6.1.5. Lipoproteiny prątków
    • 1.6.2. Antybiotyki stosowane do zwalczania Mycobacterium tuberculosis i innych prątków
• 2. Skąd się bierze i jak rozpowszechnia się oporność?
  • 2.1. Gleba i jej rola
  • 2.2. Zanieczyszczenie gleby antybiotykami
    • 2.2.1. Czas degradacji antybiotyków w glebie
  • 2.3. Metody wykorzystywane do badania antybiotykooporności
  • 2.4. Geny oporności w glebie, ich ewolucja i rozpowszechnienie
  • 2.5. Bakterie oporne na antybiotyki
  • 2.6. Mechanizmy rozpowszechniania AMR
  • 2.7. Wpływ zanieczyszczeń antropogenicznych na rozpowszechnianie AMR
    • 2.7.1. Zastosowanie antybiotyków w przemyśle drobiarskim i jego wpływ na rezystom odchodów drobiowych
    • 2.7.2. Stosowanie antybiotyków w przemyśle bydlęcym i jego wpływ na rezystom odchodów bydlęcych
    • 2.7.3. Stosowanie antybiotyków w przemyśle trzody chlewnej i jego wpływ na rezystom odchodów świńskich
    • 2.7.4. Hodowla zwierząt i rolnictwo
    • 2.7.5. Oczyszczalnie ścieków
    • 2.7.6. Akwakultura
    • 2.7.7. Powietrzne ARG
  • 2.8. Rozpowszechnianie w glebie genów oporności na antybiotyki o podłożu antropogenicznym
    • 2.8.1. Zmiany w rezystomie roślin uprawianych w glebie nawożonej obornikiem
    • 2.8.2. Dynamika i zmienność genów oporności na antybiotyki w glebie
  • 2.9. Strategie oczyszczania obornika i ścieków
    • 2.9.1. Strategie obróbki obornika
      • 2.9.1.1. Termofilne kompostowanie obornika
      • 2.9.1.2. Fermentacja
    • 2.9.2. Strategie oczyszczania ścieków
      • 2.9.2.1. Reaktory oczyszczania biologicznego
      • 2.9.2.2. Filtracja membranowa
      • 2.9.2.3. Sztuczne tereny podmokłe  mokradła
  • 2.10. Podsumowanie i perspektywy
• 3. Oporność bakterii na antybiotyki
  • 3.1. Informacje wstępne
    • 3.1.1. Podstawowe wskaźniki oceniające skuteczność antybiotykoterapii
    • 3.1.2. Definicje nabytej oporności  konsensus międzynarodowy
    • 3.1.3. Przetrwanie (ang. persistence) i tolerancja (ang. tolerance)
    • 3.1.4. Podstawowe mechanizmy oporności
  • 3.2. Zmiany w miejscu docelowym działania leku
    • 3.2.1. Oporność na fluorochinolony
    • 3.2.2. Oporność na makrolidy
      • 3.2.2.1. Modyfikacje 23S rRNA
        • 3.2.2.1.1. Metylotransferazy Erm
        • 3.2.2.1.2. Metylotransferazy Rlm
        • 3.2.2.1.3. Punktowe mutacje w domenach II i V 23S rRNA
        • 3.2.2.1.4. Zmiany w białkach rybosomowych
    • 3.2.3. Oporność na fenikole, linkozamidy, oksazolidynony, pleuromutylinę oraz streptograminę A (PhLOPSA) związana z metylotransferazami
    • 3.2.4. Oporność na aminoglikozydy związana z metylotransferazami
    • 3.2.5. Oporność na linezolid
      • 3.2.5.1. Punktowe mutacje w domenie V 23S rRNA
      • 3.2.5.2. Zmiany w białkach rybosomowych
    • 3.2.6. Oporność na ansamycyny (ryfamycyny)
    • 3.2.7. Oporność na tetracykliny
      • 3.2.7.1. Punktowe mutacje w genach kodujących 16S rRNA
      • 3.2.7.2. Zmiany w białkach rybosomowych
    • 3.2.8. Oporność na antybiotyki -laktamowe wynikająca z modyfikacji białek wiążących penicylinę
      • 3.2.8.1. Streptococcus pneumoniae
      • 3.2.8.2. Haemophilus influenzae
      • 3.2.8.3. Neisseria meningitidis i N. gonorrhoeae
      • 3.2.8.4. Enterococcus faecalis i E. faecium
    • 3.2.9. Oporność na glikopeptydy wynikająca z modyfikacji prekursora peptydoglikanu
      • 3.2.9.1. Oporność Enterococcus spp. na glikopeptydy
        • 3.2.9.1.2. Inne systemy Van
      • 3.2.9.2. Oporność Staphylococcus aureus na glikopeptydy warunkowana obecnością operonu vanA
      • 3.2.9.3. Oporność na glikopeptydy innych gatunków bakterii
    • 3.2.10. Oporność na polimyksyny i daptomycynę
  • 3.3. Zmiana przepuszczalności osłon bakteryjnych
    • 3.3.1. Zmiany w budowie błony zewnętrznej bakterii Gram-ujemnych
    • 3.3.2. Zmiany grubości warstwy peptydoglikanu
      • 3.3.2.1. Szczepy Staphylococcus aureus o fenotypie VISA (niezawierające genu vanA)
      • 3.3.2.2. Szczepy Staphylococcus aureus o fenotypie hetero-VISA
  • 3.4. Oporność związana z syntezą enzymów inaktywujących lub modyfikujących cząsteczki antybiotyków
    • 3.4.1. Oporność na -laktamy  synteza -laktamaz
      • 3.4.1.1. Nazewnictwo i klasyfikacja -laktamaz
        • 3.4.1.1.1. Klasyfikacja molekularna według Amblera
        • 3.4.1.1.2. Klasyfikacja -laktamaz na podstawie ich aktywności według Busha-Jacobyego-Medeirosa
        • 3.4.1.1.3. Charakterystyka wybranych -laktamaz
    • 3.4.2. Oporność na aminoglikozydy
      • 3.4.2.1. Acetylotransferazy aminoglikozydów (AACs)
      • 3.4.2.2. Fosfotransferazy aminoglikozydów (ANTs)
      • 3.4.2.3. Nukleotydylotransferazy aminoglikozydów (APHs)
    • 3.4.3. Oporność na fenikole
    • 3.4.4. Oporność na makrolidy, linkozamidy i streptograminy
      • 3.4.4.1. Esterazy makrolidów
      • 3.4.4.2. Fosfotransferazy makrolidów
      • 3.4.4.3. Nukleotydylotransferazy linkozamidów
      • 3.4.4.4. Enzymy inaktywujące streptograminy
      • 3.4.5. Oporność na fosfomycynę
    • 3.4.6. Oporność na tetracykliny
  • 3.5. Bakteryjne pompy oporności wielolekowej
    • 3.5.1. Nadrodzina MFS (ang. major facilitators superfamily)
    • 3.5.2. Nadrodzina RND (ang. resistance-nodulation-cell division)
    • 3.5.3. Rodzina SMR (ang. small-multidrug resistance)
    • 3.5.4. Rodzina MATE (ang. multidrug and toxic compounds extrusion)
    • 3.5.5. Nadrodzina ABC (ang. ATP binding cassette)
    • 3.5.6. Rodzina AbgT (ang. p-aminobenzoyl-glutamate transporter)
    • 3.5.7. Rodzina PACE (ang. proteobacterial antimicrobial compound efflux)
  • 3.6. Oporność wynikająca z wytworzenia alternatywnej drogi (lub enzymu) pozwalającej ominąć etap wrażliwy na lek
    • 3.6.1. Oporność na trimetoprim
      • 3.6.1.1. Determinanty oporności na trimetoprim kodowane w ruchomych elementach genetycznych
      • 3.6.1.2. Chromosomowa oporność na trimetoprim
    • 3.6.2. Oporność na sulfonamidy
      • 3.6.2.1. Determinanty oporności na sulfonamidy kodowane w ruchomych elementach genetycznych
      • 3.6.2.2. Chromosomowa oporność na sulfonamidy
    • 3.6.3. Oporność na antybiotyki -laktamowe
      • 3.6.3.1. Oporność Staphylococcus aureus wynikająca z obecności PBP2a
      • 3.6.3.2. Oporność Enterococccus hirae wynikająca z obecności PBP3r
  • 3.7. Oporność wynikająca z obecności białek ochronnych
    • 3.7.1. Białka chroniące rybosom
    • 3.7.2. Białka chroniące gyrazę
  • 3.8. Podsumowanie
• 4. Poszukiwanie nowych antybiotyków, nowych celów dla antybiotyków oraz alternatywnych sposobów zwalczania bakterii
  • 4.1. Nowe antybiotyki
  • 4.2. Repozycjonowanie leków
  • 4.3. Naturalne i syntetyczne peptydy przeciwbakteryjne
    • 4.3.1. Nanosystemy służące do transportu przeciwdrobnoustrojowych peptydów
  • 4.4. Bakteriofagi
  • 4.5. Lizyny fagowe
  • 4.6. Łamacze bakteryjnej oporności na antybiotyki
    • 4.6.1. Inhibitory -laktamaz
    • 4.6.2. Inhibitory enzymów modyfikujących aminoglikozydy
    • 4.6.3. Inhibitory pomp
    • 4.6.4. Permeabilizacja osłon bakterii Gram-ujemnych
  • 4.7. Wykorzystanie receptorów w błonie zewnętrznej bakterii Gram-ujemnych
  • 4.8. Inhibitory siły protonomotorycznej
  • 4.9. Hybrydy antybiotykowe
  • 4.10. Nowe cele dla antybiotyków w komórce bakteryjnej
    • 4.10.1. Układy dwuskładnikowe
    • 4.10.2. tRNA jako target
    • 4.10.3. Wyczuwanie liczebności jako cel dla antybiotyków
    • 4.10.4. Białka uczestniczące w bakteryjnym podziale komórkowym
  • 4.11. Terapia fotodynamiczna
  • 4.12. Probiotyki
  • 4.13. Szczepionki
  • 4.14. Przeciwciała monoklonalne
  • 4.15. Immunomodulacja
• Polecana literatura
• Przypisy

pokaż cały spis treści

ukryj recenzje