© Copyright by Wydawnictwo Naukowe PWN S.A., Warszawa 2023

Wszystkie prawa zastrzeżone.

Przedruk i reprodukcja w jakiejkolwiek postaci całości bądź części książki bez pisemnej zgody wydawcy są zabronione.

Autorzy i Wydawnictwo dołożyli wszelkich starań, aby wybór i dawkowanie leków w tym opracowaniu były zgodne z aktualnymi wskazaniami i praktyką kliniczną. Mimo to, ze względu na stan wiedzy, zmiany regulacji prawnych i nieprzerwany napływ nowych wyników badań dotyczących podstawowych i niepożądanych działań leków, Czytelnik musi brać pod uwagę informacje zawarte w ulotce dołączonej do każdego opakowania, aby nie przeoczyć ewentualnych zmian we wskazaniach i dawkowaniu. Dotyczy to także specjalnych ostrzeżeń i środków ostrożności. Należy o tym pamiętać, zwłaszcza w przypadku nowych lub rzadko stosowanych substancji.

Recenzenci: prof. dr hab. n. med. Cezary Cybulski

prof. dr hab. Andrzej Klimek

prof. dr hab. Adam Zając

Wydawca: Inga Markiewicz

Redaktor prowadzący: Beata Bednarczuk

Redaktor merytoryczny: Kamila Recław

Korekta: Agnieszka Janowska, Monika Ślusarska

Producent: Adam Krajewski

Projekt okładki i stron tytułowych: Magdalena Kocińska O!Studio

Rysunki: Mikołaj Polak

eBook został przygotowany na podstawie wydania papierowego z 2023r. (Wydanie I)

Warszawa 2023

PZWL Wydawnictwo Lekarskie

ISBN 978-83-01-23291-7

DOI: https://doi.org/10.53271/2023.092

Wydawnictwo Naukowe PWN S.A.

ul. G. Daimlera 2

02-460 Warszawa

pwn.pl

Księgarnia wysyłkowa:

tel. 42 680 44 88; infolinia: 801 33 33 88

e-mail: wysylkowa@pzwl.pl

Skład wersji elektronicznej na zlecenie Wydawnictwo Naukowe PWN S.A.:
Michał Latusek

Informacje w sprawie współpracy reklamowej: BR.PZWL@pwn.pl

Fragment

Autorzy

Przedmowa

Słowo wstępne Profesora Cezarego Cybulskiego

Słowo wstępne Profesora Andrzeja Klimka

Słowo wstępne Profesora Adama Zająca

1. Chemiczne podstawy biochemii
Beata ŁUBKOWSKA

1.1. Materia

1.1.1. Budowa atomu

1.1.2. Pierwiastki i izotopy

1.1.3. Związki chemiczne

1.1.4. Rodniki

1.2. Wiązania chemiczne

1.2.1. Wiązanie jonowe

1.2.2. Wiązanie kowalencyjne niespolaryzowane i spolaryzowane

1.2.3. Wiązanie wodorowe

1.3. Mieszaniny

1.3.1. Roztwory, koloidy, zawiesiny

1.3.2. Stężenie roztworów

1.3.3. Reakcje chemiczne

1.3.4. Procesy równowagowe

1.3.5. Dysocjacja związków w wodzie

1.4. Skala pH

1.4.1. Kwasy i zasady

1.4.2. Systemy buforowe

1.5. Budowa organizmów żywych

1.5.1. Substancje biologiczne

1.5.2. Składniki odżywcze

1.5.3. Struktura komórki

2. Metabolizm
Maciej PAWLAK, Tomasz PODGÓRSKI

2.1. Energia – stały element reakcji chemicznych

2.1.1. Obieg energii w przyrodzie

2.1.2. Układy biologiczne i prawa termodynamiki

2.1.3. Specyfika przebiegu reakcji metabolicznych

2.1.4. Dwa typy przemian energetycznych

2.1.5. Anabolizm i katabolizm

2.2. Biochemiczne podstawy przemiany materii

2.3. Adenozynotrifosforan (ATP) i inne związki bogate w energię

2.3.1. Funkcje adenozynotrifosforanu w organizmie

2.3.2. Struktura i funkcja nukleotydów

2.4. Utlenianie i redukcja

2.4.1. Struktura i funkcja dinukleotydów

2.4.2. Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy

2.4.3. Dinukleotyd flawinoadeninowy

2.4.4. Fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NADPH)

2.4.5. Budowa i rola koenzymu A (CoA lub CoA-SH)

2.5. Jak i na co organizm pozyskuje i wydatkuje energię?

2.5.1. Na co zużywana jest energia?

3. Aminokwasy, białka i ich metabolizm
Tomasz PODGÓRSKI, Ewa SADOWSKA-KRĘPA

3.1. Aminokwasy – podstawowe cegiełki budowy i funkcjonowania organizmu

3.1.1. Budowa i funkcje

3.1.2. Podział

3.2. Aminokwasy w sporcie

3.2.1. BCAA

3.2.2. Glutamina

3.2.3. Arginina

3.2.4. Beta-alanina

3.2.5. Cytrulina i ornityna

3.2.6. Inne aminokwasy

3.3. Wiązanie peptydowe

3.4. Białka – budowa i rola

3.4.1. Struktury przestrzenne białek

3.4.2. Właściwości białek

3.4.3. Funkcje peptydów i białek

3.4.4. Rola białek w skurczu mięśni

3.4.5. Rola hemoglobiny i mioglobiny w zaopatrzeniu tkanek w tlen

3.5. Enzymy

3.5.1. Budowa

3.5.2. Klasyfikacja

3.5.3. Izoenzymy

3.5.4. Regulacja aktywności

3.5.5. Znaczenie w diagnostyce sportowej

3.6. Proces trawienia białek i wchłanianie aminokwasów w jelitach

3.6.1. Smak umami

3.6.2. Trawienie

3.6.3. Wchłanianie

3.7. Przemiany aminokwasów

3.7.1. Transaminacja

3.7.2. Dekarboksylacja

3.7.3. Deaminacja

3.8. Obrót białek w organizmie i przemiana amoniaku w mocznik

3.9. Zapotrzebowanie człowieka na białko

4. Kwasy nukleinowe i ekspresja genów
Agata LEOŃSKA-DUNIEC, Monika MICHAŁOWSKA-SAWCZYN, Ewa BRZEZIAŃSKA-LASOTA, Kinga HUMIŃSKA-LISOWSKA, Paweł CIĘSZCZYK

4.1. Przepływ informacji genetycznej

4.2. Struktura DNA

4.2.1. Nukleotydy jako podstawowe jednostki budujące DNA

4.2.2. Polinukleotydowy łańcuch DNA

4.2.3. Dwuniciowa helisa DNA

4.3. Struktura i rodzaje RNA

4.3.1. Informacyjny RNA

4.3.2. Transportujący RNA

4.3.3. Rybosomalny RNA

4.3.4. Nowe rodzaje RNA

4.4. Organizacja materiału genetycznego

4.5. Kod genetyczny

4.6. Budowa genomu

4.6.1. Geny

4.7. Replikacja DNA

4.8. Zmienność genetyczna

4.9. Transkrypcja

4.10. Dojrzewanie mRNA

4.11. Translacja

4.12. Geny markerowe związane ze sportem

5. Węglowodany i lipidy
Małgorzata CHARMAS, Ewa JÓWKO

5.1. Węglowodany

5.1.1. Cukry proste

5.1.2. Cukry złożone

5.2. Lipidy

5.2.1. Kwasy tłuszczowe

5.2.2. Lipidy proste

5.2.3. Lipidy złożone

5.2.4. Pochodne lipidów

6. Witaminy i minerały
Urszula LEWANDOWSKA, Katarzyna OWCZAREK, Ewa BRZEZIAŃSKA-LASOTA

6.1. Witaminy

6.1.1. Witaminy rozpuszczalne w wodzie

6.1.2. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach

6.2. Składniki mineralne

6.2.1. Makroelementy

6.2.2. Mikroelementy

6.2.3. Inne mikroelementy

7. Neuronalna kontrola aktywności mięśni szkieletowych
Barbara MORAWIN, Agnieszka ZEMBROŃ-ŁACNY

7.1. Unerwienie mięśni szkieletowych

7.2. Jednostka motoryczna

7.3. Receptory wewnątrzmięśniowe

7.4. Receptory ścięgniste

7.5. Złącze nerwowo-mięśniowe

7.5.1. Struktura złącza nerwowo-mięśniowego

7.5.2. Mechanizm przekaźnictwa sygnału w złączu nerwowo-mięśniowym

7.6. Potencjał spoczynkowy i czynnościowy włókna mięśniowego

8. Aktywność mięśni szkieletowych
Barbara MORAWIN, Agnieszka ZEMBROŃ-ŁACNY

8.1. Struktura komórki mięśniowej

8.2. Ślizgowy model skurczu mięśni szkieletowych

8.3. Bioenergetyka skurczu mięśni szkieletowych

8.4. Rodzaje skurczu mięśni szkieletowych

8.5. Siła rozwijana przez mięśnie szkieletowe

8.6. Zmęczenie mięśni szkieletowych

9. Metabolizm wysiłkowy
Magdalena WIĘCEK

9.1. Charakterystyka rodzajów wysiłku fizycznego

9.1.1. Intensywność wysiłków dynamicznych

9.1.2. Intensywność wysiłków statycznych

9.1.3. Charakterystyka metabolizmu wysiłkowego

9.2. Regulacja metabolizmu wysiłkowego

9.2.1. Regulacja alosteryczna

9.2.2. Sprzężenie zwrotne ujemne

9.2.3. Modyfikacja kowalencyjna

9.2.4. Zmiana stężenia substratu

9.2.5. Zmiana stężenia enzymu

9.2.6. Regulacja nerwowa i hormonalna

9.3. Badania naukowe – techniki laboratoryjne w badaniach metabolizmu wysiłkowego

10. Związki o wysokim potencjale przenoszenia fosforanów
Ewa BAKOŃSKA-PACOŃ, Eugenia MURAWSKA-CIAŁOWICZ

10.1. Charakterystyka związków wysokoenergetycznych

10.2. Przemiany ATP-ADP i cykl ATP-ADP w czasie wysiłku fizycznego

10.2.1. Cykl ATP-ADP w wysiłku fizycznym

10.3. Fosfokreatyna i jej udział w skurczu mięśniowym

10.4. Nieinwazyjne metody obserwacji metabolizmu wysiłkowego

10.5. Reakcja kinazy adenylanowej (miokinazowa)

10.5.1. Udział AMP w regulacji metabolizmu w wysiłku fizycznym

10.6. Przemiany puryn w wysiłkach o wysokiej intensywności

11. Metabolizm węglowodanów
Tomasz PODGÓRSKI, Maciej PAWLAK

11.1. Biochemiczne aspekty trawienia i wchłaniania węglowodanów

11.1.1. Trawienie węglowodanów

11.1.2. Transporty przezbłonowe węglowodanów

11.1.3. Smak słodki

11.2. Przemiany węglowodanów w organizmie

11.2.1. Cukrzyca jako przykład zaburzeń przemian węglowodanów

11.2.2. Wskaźniki biochemiczne charakteryzujące gospodarkę węglowodanową

11.3. Synteza węglowodanów (glukoneogeneza)

11.4. Magazynowanie węglowodanów w organizmie

11.4.1. Synteza glikogenu

11.4.2. Ładowanie węglowodanami (carbo loading)

11.4.3. Rozkład glikogenu (glikogenoliza)

11.5. Glukoza – podstawowy substrat energetyczny sportowca

11.5.1. Glikoliza – element wspólny dla przemian aerobowych i anaerobowych

11.5.2. Rola mitochondriów w metabolizmie węglowodanów

11.5.3. Dekarboksylacja oksydacyjna

11.5.4. Cykl Krebsa

11.5.5. Fosforylacja substratowa

11.5.6. Fosforylacja oksydacyjna

11.6. Anaerobowe losy glukozy

11.6.1. Redukcja pirogronianu

11.6.2. Mleczan

11.6.3. Cykl Corich

11.6.4. Jak usunąć mleczan z mięśni po wysiłku?

11.7. Szlak pentozofosforanowy

11.8. Metabolizm fruktozy

11.9. Metabolizm galaktozy

11.10. Bilans energetyczny przemian węglowodanów

11.11. Wskaźniki diagnostyczne z obszaru metabolizmu węglowodanów istotne dla sportowca

12. Metabolizm tłuszczów a wysiłek fizyczny
Eugenia MURAWSKA-CIAŁOWICZ, Ewa BAKOŃSKA-PACOŃ

12.1. Trawienie, wchłanianie i dystrybucja tłuszczów

12.1.1. Trawienie tłuszczów

12.1.2. Wchłanianie tłuszczów

12.1.3. Dystrybucja triglicerydów

12.2. Synteza triglicerydów w tkance tłuszczowej

12.3. Lipoliza

12.3.1. Wysiłek fizyczny a lipoliza w tkance tłuszczowej

12.3.2. Wysiłek fizyczny a lipoliza triglicerydów mięśni szkieletowych

12.3.3. Losy produktów lipolizy

12.4. Degradacja kwasów tłuszczowych

12.4.1. Zysk energetyczny utleniania kwasów tłuszczowych

12.4.2. Degradacja nienasyconych kwasów tłuszczowych

12.4.3. Ketogeneza

12.5. Synteza kwasów tłuszczowych (lipogeneza de novo)

12.6. Wpływ wysiłku fizycznego na metabolizm lipidów

12.6.1. Wpływ wysiłku na utlenianie kwasów tłuszczowych w mięśniach

12.6.2. Zmiany stężenia lipidów podczas i po wysiłku fizycznym

12.7. Zasoby tłuszczu w organizmie

12.7.1. Biała tkanka tłuszczowa

12.7.2. Brunatna tkanka tłuszczowa

12.7.3. Różowa tkanka tłuszczowa

12.8. Lipoproteiny osocza

12.8.1. Apoproteiny

12.8.2. Metabolizm lipoprotein

12.9. Profil lipidowy (lipidogram)

12.10. Wpływ wysiłku na parametry lipidogramu

13. Metabolizm białek a wysiłek fizyczny
Anna ONISZCZUK, Agnieszka KACZMAREK, Ewa BAKOŃSKA-PACOŃ, Eugenia MURAWSKA-CIAŁOWICZ

13.1. Procesy degradacji białek pokarmowych

13.2. Zawartość białka w organizmie

13.3. Przemiany białek

13.3.1. Wpływ wysiłku na przemiany białek

13.3.2. Degradacja aminokwasów

13.3.3. Synteza aminokwasów

13.3.4. Wpływ wysiłku na metabolizm aminokwasów w mięśniach szkieletowych

13.3.5. Wpływ wysiłku na metabolizm aminokwasów w wątrobie

13.4. Cykl mocznikowy

13.5. Stężenie aminokwasów, amoniaku i mocznika w osoczu podczas wysiłku fizycznego

13.6. Udział białek w wydatkowaniu energii podczas wysiłku fizycznego

13.7. Wpływ treningu na przemiany białek

13.7.1. Trening oporowy

13.7.2. Trening wytrzymałościowy

14. Wpływ treningu na ekspresję genów
Kinga HUMIŃSKA-LISOWSKA, Jan MIESZKOWSKI, Agata LEOŃSKA-DUNIEC, Ewa BRZEZIAŃSKA-LASOTA, Paweł CIĘSZCZYK

14.1. Specyficzność odpowiedzi organizmu na wysiłek fizyczny

14.2. Etapy kontroli ekspresji genów

14.3. Regulacja ekspresji genów w świetle wysiłku fizycznego i treningu sportowego

14.4. Zmiany kinetyki powstawania produktów ekspresji genów w świetle wysiłku fizycznego

14.5. Molekularne podłoże adaptacji do wysiłku fizycznego

14.5.1. Adaptacje w treningu zdrowotnym

14.5.2. Adaptacje w treningu sportowym

14.5.3. Adaptacje w treningu wytrzymałościowym

14.5.4. Adaptacje w treningu siłowym

14.6. Mechanizmy epigenetyczne w regulacji ekspresji genów indukowanej wysiłkiem fizycznym

14.6.1. Metylacja DNA

14.6.2. Modyfikacja histonów

14.6.3. Niekodujący RNA

14.7. Wysiłek fizyczny a „OMIKA”

14.7.1. Genomika i epigenomika

14.7.2. Transkryptomika

14.7.3. Proteomika

14.7.4. Metabolomika i lipidomika

15. Kontrola regulacji metabolicznej w wysiłku o wysokiej intensywności
Ewa SADOWSKA-KRĘPA, Ilona POKORA

15.1. Definicja wysiłku o wysokiej intensywności

15.2. Systemy energetyczne wykorzystywane w wysiłku o wysokiej intensywności

15.2.1. System fosfagenowy

15.2.2. Rozpad glikogenu i glikoliza beztlenowa

15.2.3. Reakcja miokinazowa

15.3. Regulacja metabolizmu w wysiłku o wysokiej intensywności

15.4. Wpływ odżywiania na funkcjonowanie organizmu

15.4.1. Kreatyna

15.4.2. Substancje alkalizujące

15.4.3. Kofeina

15.4.4. β-alanina

15.5. Wpływ treningu na poziom adaptacji

15.6. Mechanizmy odpowiedzialne za zmęczenie w wysiłku o wysokiej intensywności

15.6.1. Obniżenie poziomu ATP

15.6.2. Wzrost nieorganicznego fosforanu (Pi)

15.6.3. Wzrost stężenia LA i jonów H+

16. Kontrola metabolizmu w wysiłkach wytrzymałościowych
Ilona POKORA, Ewa SADOWSKA-KRĘPA

16.1. Definicja i modele wysiłków wytrzymałościowych

16.1.1. Wpływ intensywności ćwiczeń na wykorzystanie źródeł węglowodanowo-tłuszczowych

16.1.2. Wpływ czasu trwania ćwiczeń na wykorzystanie źródeł węglowodanowo-tłuszczowych

16.2. Przegląd regulacji metabolicznych w wysiłkach wytrzymałościowych

16.2.1. Szlaki metabolizmu węglowodanów (CHO)

16.2.2. Wykorzystanie metabolizmu lipidów w wysiłkach wytrzymałościowych

16.2.3. Wykorzystanie białek w wysiłkach wytrzymałościowych

16.3. Wpływ stanu odżywiania na wykorzystanie źródeł węglowodanowo-tłuszczowych podczas wysiłku wytrzymałościowego

16.3.1. Znaczenie przyjmowania CHO przed i w trakcie ćwiczeń

16.3.2. Przyjmowanie lipidów, adaptacja tłuszczowa

16.4. Wpływ stanu wytrenowania na wykorzystanie źródeł węglowodanowo-tłuszczowych

16.4.1. Wpływ stanu wytrenowania na metabolizm węglowodanów

16.4.2. Wpływ stanu wytrenowania na metabolizm lipidów

16.4.3. Wpływ stanu wytrenowania na metabolizm białek

16.5. Mechanizm zmęczenia w wysiłku wytrzymałościowym

16.5.1. Zmęczenie ośrodkowe

16.5.2. Zmęczenie obwodowe (mięśniowe)

17. Biochemia sportu w zdrowiu i chorobie
Anna GRZYWACZ, Violetta DZIEDZIEJKO, Monika RAĆ, Agnieszka BOROŃ, Paweł CIĘSZCZYK

17.1. Zdrowie, choroba i ćwiczenia fizyczne

17.2. Układ sercowo-naczyniowy

17.2.1. Adaptacja mięśnia sercowego i układu naczyniowego do treningu

17.2.2. Ćwiczenia fizyczne a schorzenia sercowo-naczyniowe

17.3. Cukrzyca – choroba cywilizacyjna naszych czasów

17.3.1. Biochemia cukrzycy

17.3.2. Powikłania cukrzycy

17.3.3. Wysiłek fizyczny w cukrzycy – podstawy biochemiczne i kliniczne

17.4. Otyłość jako stan zagrażający zdrowiu i życiu

17.4.1. Szkodliwy wpływ otyłości na organizm człowieka – aspekty biologiczny i kliniczny

17.4.2. Ćwiczenia fizyczne u pacjentów z otyłością

17.5. Choroby onkologiczne w kontekście wysiłku fizycznego

17.6. Osteoporoza a wysiłek fizyczny

17.6.1. Mechanizm zmian patologicznych w osteoporozie

17.6.2. Rola ćwiczeń fizycznych w osteoporozie

17.7. Choroby psychiczne a wysiłek fizyczny

17.8. Uzależnienia a wysiłek fizyczny

17.9. Konsekwencje braku aktywności fizycznej – konteksty biochemiczny i kliniczny

17.10. Wysiłek fizyczny jako recepta na długie życie

17.11. Korzyści z aktywności fizycznej

17.12. Podsumowanie

18. Biochemiczne monitorowanie wysiłku i treningu fizycznego
Magdalena WIĘCEK

18.1. Cele analizy biochemicznej

18.2. Materiał biologiczny

18.2.1. Różnica między osoczem a surowicą krwi

18.3. Markery biochemiczne

18.4. Zakresy referencyjne

18.4.1. Metoda pomiaru

18.4.2. Populacja referencyjna

19. Gospodarka żelazem
Magdalena WIĘCEK

19.1. Żelazo

19.2. Transferyna

19.2.1. Całkowita zdolność wiązania żelaza

19.2.2. Wysycenie transferyny żelazem

19.2.3. Rozpuszczalny receptor transferyny

19.3. Ferrytyna

19.4. Hemoglobina

19.4.1. Hemokoncentracja i hemodylucja

19.5. Niedobór żelaza

20. Metabolity
Ewa JÓWKO, Andrzej KLUSIEWICZ

20.1. Mleczan

20.1.1. Ocena wydolności anaerobowej kwasomlekowej

20.1.2. Ocena wydolności tlenowej

20.1.3. Planowanie programu treningowego

20.2. Glukoza

20.3. Profil lipidowy

20.3.1. Cholesterol

20.3.2. Triacyloglicerole

20.3.3. Profil lipidowy a aktywność fizyczna

20.4. Glicerol

20.5. Mocznik

20.6. Amoniak

20.7. Kwas moczowy

20.8. Kreatynina

20.9. Glutation

21. Enzymy i hormony
Magdalena DZITKOWSKA-ZABIELSKA, Aleksandra BOJARCZUK, Paweł CIĘSZCZYK

21.1. Wstęp

21.2. Kinaza kreatynowa

21.3. γ-glutamylotransferaza

21.4. Enzymy antyoksydacyjne

21.5. Hormony steroidowe

21.6. Kortyzol

21.7. Testosteron

21.8. Insulina

21.9. Syndrom przetrenowania

21.10. Podsumowanie

Pozostałe rozdziały dostępne w pełnej wersji e-booka.

Autorzy

dr n. o k. f. Ewa Bakońska-Pacoń

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Polskich Olimpijczyków we Wrocławiu

dr Aleksandra Bojarczuk

Zakład Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

dr n. med. Agnieszka Boroń

Katedra Diagnostyki Laboratoryjnej i Medycyny Molekularnej

Pomorski Uniwersytet Medyczny w Szczecinie

prof. dr hab. n. med. Ewa Brzeziańska-Lasota

Zakład Biomedycyny i Genetyki

Katedra Biologii i Mikrobiologii Medycznej

Uniwersytet Medyczny w Łodzi

dr Małgorzata Charmas

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego Józefa Piłsudskiego w Warszawie – Filia w Białej Podlaskiej

prof. dr hab. Paweł Cięszczyk

Zakład Biologii Molekularnej

Akademia Wychowania Fizycznego i Sportu im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

prof. dr hab. n. med. Violetta Dziedziejko

Samodzielna Pracownia Biochemii Farmaceutycznej

Katedra Biochemii i Chemii Medycznej

Pomorski Uniwersytet Medyczny w Szczecinie

dr n. med. Magdalena Dzitkowska-Zabielska

Zakład Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

prof. dr hab. Anna Maria Grzywacz

Samodzielna Pracownia Promocji Zdrowia

Wydział Medycyny i Stomatologii

Pomorski Uniwersytet Medyczny w Szczecinie

dr Kinga Humińska-Lisowska

Zakład Biologii Molekularnej

Akademia Wychowania Fizycznego i Sportu im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

dr hab. Ewa Jówko

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego Józefa Piłsudskiego w Warszawie – Filia w Białej Podlaskiej

mgr Agnieszka Kaczmarek

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Polskich Olimpijczyków we Wrocławiu

dr hab. n. o k. f. Andrzej Klusiewicz

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego Józefa Piłsudskiego w Warszawie – Filia w Białej Podlaskiej

dr hab. Agata Leońska-Duniec

Zakład Biologii Molekularnej

Akademia Wychowania Fizycznego i Sportu im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

prof. dr hab. n. med. Urszula Lewandowska

Zakład Biochemii

Katedra Biochemii i Chemii

Uniwersytet Medyczny w Łodzi

dr Beata Łubkowska

Zakład Kosmetologii Stosowanej

Akademia Wychowania Fizycznego i Sportu im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

dr Monika Michałowska-Sawczyn

Zakład Dietetyki Sportowej

Katedra Zdrowia i Nauk Przyrodniczych

Akademia Wychowania Fizycznego i Sportu im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

dr hab. n. o k. f. Jan Mieszkowski

Zakład Gimnastyki Tańca i Ćwiczeń Muzyczno-Ruchowych

Akademia Wychowania Fizycznego i Sportu im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

dr Barbara Morawin

Katedra Fizjologii Stosowanej i Klinicznej

Wydział Lekarski i Nauk o Zdrowiu

Uniwersytet Zielonogórski

prof. dr hab. Eugenia Murawska-Ciałowicz

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Polskich Olimpijczyków we Wrocławiu

mgr Anna Oniszczuk

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Polskich Olimpijczyków we Wrocławiu

dr n. med. Katarzyna Owczarek

Zakład Biochemii

Katedra Biochemii i Chemii

Uniwersytet Medyczny w Łodzi

prof. dr hab. n. med. Maciej Pawlak

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Eugeniusza Piaseckiego w Poznaniu

dr Tomasz Podgórski

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Eugeniusza Piaseckiego w Poznaniu

dr n. biol., dr hab. n. o k. f. Ilona Pokora

Zakład Fizjologii

Katedra Nauk Fizjologiczno-Medycznych

Akademia Wychowania Fizycznego im. Jerzego Kukuczki w Katowicach

prof. dr hab. n. med. Monika Rać

Katedra Biochemii i Chemii Medycznej

Pomorski Uniwersytet Medyczny w Szczecinie

prof. dr hab. Ewa Sadowska-Krępa

Zakład Biomedycznych Podstaw Aktywności Fizycznej

Katedra Nauk Fizjologiczno-Medycznych

Akademia Wychowania Fizycznego im. Jerzego Kukuczki w Katowicach

prof. dr hab. Magdalena Więcek

Zakład Fizjologii i Biochemii

Instytut Nauk Biomedycznych

Akademia Wychowania Fizycznego im. Bronisława Czecha w Krakowie

prof. dr hab. n. med. Agnieszka Zembroń-Łacny

Katedra Fizjologii Klinicznej i Stosowanej

Wydział Lekarski i Nauk o Zdrowiu

Uniwersytet Zielonogórski

Przedmowa

Rola biochemii w sporcie jest od lat powszechnie znana i – co istotne – z roku na rok coraz bardziej doceniana. Już od dłuższego czasu planowanie szeroko rozumianego procesu treningowego bez oparcia sią na skojarzonych z wysiłkiem fizycznym wskaźnikach biochemicznych jest niemal niewyobrażalne. Co więcej, coraz powszechniejsza obecnie dostępność różnego rodzaju urządzeń pomiarowych wpływa na jeszcze większą rolę biochemii w sporcie, nawet na poziomie amatorskim. Biochemia sportowa to też dział nauki, który rozwija się w sposób niezwykle dynamiczny, co dodatkowo zwiększa jej znaczenie dla teorii i praktyki nie tylko w sporcie, ale także rehabilitacji i wielu gałęzi medycyny.

Głównym przyczynkiem do powstania Biochemii sportowej był z jednej strony brak na polskim rynku wydawniczym kompleksowego opracowania poświęconego tej tematyce, a z drugiej – coraz większy i wymagający usystematyzowania stan wiedzy z tego zakresu. Biochemia sportowa została napisana w sposób maksymalnie przystępny, tak aby każdy, bez względu na wyjściowy poziom wiedzy z zakresu biochemii, mógł znaleźć w niej dla siebie coś interesującego. Autorzy starali się, by w kolejnych rozdziałach rozwijane były treści zawarte w rozdziałach wcześniejszych, by „jedno wynikało z drugiego”. Duży nacisk położono przy tym na akcentowanie wartości aplikacyjnej biochemii w sporcie.

Do napisania poszczególnych rozdziałów Biochemii sportowej zostali zaproszeni naukowcy ze wszystkich bez wyjątku Akademii Wychowania Fizycznego w Polsce, ale także wielu innych uczelni. Co istotne, wszyscy współautorzy Biochemii sportowej to przede wszystkim praktycy, uważani w środowisku naukowym w dziedzinie biochemii za ekspertów. Fakt ten wydaje się w mojej opinii chyba najlepszą rekomendacją tej publikacji. Jako redaktor naukowy Biochemii sportowej mam nadzieję, że spełni ona oczekiwania wszystkich czytelników.

prof. dr hab. n. med. Paweł Cięszczyk

Słowo wstępne Profesora Cezarego Cybulskiego

O przedłożonej mi do recenzji Biochemii sportowej, już po spojrzeniu na spis jej treści powiedzieć mogę, że jest to bez wątpienia kompendium, które – wziąwszy pod uwagę obecny stan wiedzy – w sposób kompleksowy opisuje zagadnienia związane z biochemią wysiłku fizycznego. Na ponad 560 stronach maszynopisu zamieszczono 21 rozdziałów, ułożonych w taki sposób, by książka stanowiła zwarty logicznie ciąg myślowy. Początkowe rozdziały są zatem wprowadzeniem do rozdziałów kolejnych, a jeden wynika z drugiego. Taki układ książki oraz język, jakim została napisana, powodują, że staje się ona przystępna i łatwa w odbiorze dla czytelnika. Wszystko w myśl zasad – od ogółu do szczegółu, od kwestii prostych do kwestii trudnych i złożonych. Ogromną zaletą Biochemii sportowej są liczne ryciny oraz schematy, które istotnie podnoszą aspekt dydaktyczny tego podręcznika. Ryciny są przemyślane i dopracowane, stworzone w myśl zasady – jeden obraz czasem wart jest więcej niż tysiąc słów.

Kolejną kwestią wartą podkreślenia jest nacisk współautorów podręcznika na jego wartość praktyczną. Uważam, że w tym aspekcie Biochemia sportowa powinna stać się lekturą nie tylko dla teoretyków sportu i studentów, lecz także, i być może przede wszystkim, dla trenerów i zawodników, dla wszystkich tych, którzy zajmują się sportem w sposób praktyczny.

Podsumowując, w mojej ocenie Biochemia sportowa jest pozycją kompleksowo opisującą szeroko rozumiane znaczenie biochemii w sporcie i zdrowiu – w sposób przystępny i zrozumiały. W tych i wielu innych aspektach ten podręcznik można uznać za pionierski. Polecam go wszystkim zainteresowanym teorią i praktyką sportu, ale także zdrowiem publicznym oraz medycyną.

prof. dr hab. n. med. Cezary Cybulski

Słowo wstępne Profesora Andrzeja Klimka

Wysiłkowe reakcje organizmu człowieka od wielu lat są przedmiotem licznych badań naukowych. Współzależności poszczególnych wskaźników fizjologicznych i biochemicznych powodują często trudności interpretacyjne, dlatego wyniki badań nie zawsze są jednoznaczne. Wiedza na ten temat dynamicznie się rozwija, dlatego aktualne informacje powinny być przekazywane szerszemu gronu odbiorców, szczególnie tym, których zadaniem jest wdrożenie wiedzy teoretycznej do praktyki treningu sportowego.

Współczesny sport wyczynowy wymaga kompleksowej analizy reakcji ustroju na wysiłki fizyczne w szerokich zakresach czasu i intensywności. Analiza ta opiera się na szczegółowych badaniach diagnostycznych wielu wskaźników fizjologicznych i biochemicznych. Wyniki badań, wykonywane przez specjalistów w laboratoriach, postrzegane są niejednokrotnie przez trenerów i zawodników jako zbyt skomplikowane i trudne do zastosowania w codziennej pracy treningowej. Zapoznanie się z książką Biochemia sportowa powinno pomóc w zrozumieniu podstaw biochemii oraz potrzeby wdrażania wyników badań biochemicznych do treningu sportowego pamiętając, że we współczesnym sporcie o końcowym wyniku rywalizacji bardzo często decydują milimetry i setne części sekundy.

Podręcznik ten stanowi kompendium wiedzy dotyczącej podstaw biochemii ze szczególnym uwzględnieniem biochemii wysiłku fizycznego. Napisany został bardzo przystępnym językiem przez doświadczonych specjalistów. Warto również podkreślić jego stronę graficzną, wzbogaconą o wiele bardzo przydatnych rysunków, rycin i tabel, które znacząco ułatwiają zrozumienie poszczególnych zagadnień. To kompendium wiedzy z zakresu biochemii i biochemii sportu zarówno dla studentów, jak również dla trenerów, instruktorów i zawodników, którzy chcą poszerzyć swoją wiedzę oraz wykorzystywać ją w treningu sportowym. Zaletą książki jest również umiejętne powiązanie reakcji biochemicznych z fizjologią wysiłku fizycznego, dzięki czemu jej treść łatwiej zrozumieć i odnieść do fizjologicznych reakcji organizmu towarzyszących wysiłkom fizycznym o różnej intensywności.

prof. dr hab. Andrzej Klimek

Słowo wstępne Profesora Adama Zająca

Przedstawiony czytelnikom podręcznik nawiązuje do wyśmienitych pozycji zagranicznych takich jak Exercise metabolism Hargreavsa i Sprieta czy Biochemistry for sport and exercise metabolism MacLarena i Mortona. W kraju doczekaliśmy się kilku wydań niezwykle profesjonalnie wydanej monografii Górskiego zatytułowanej Fizjologiczne podstawy wysiłku fizycznego. Żadna dotychczasowa pozycja nie wprowadzała jednak czytelnika w zagadnienia biochemii i metabolizmu wysiłkowego w tak dostępny i wnikliwy sposób. Wiele elementów zawartych w monografii ma znamiona nowatorskie – systematyzuje i aktualizuje oraz przedstawia nowe osiągnięcia nauki w zakresie biochemii sportu.

Pierwszy rozdział wprowadza czytelnika w zagadnienia związków chemicznych, w wiązania chemiczne, roztwory, budowę atomów i żywych organizmów. Kolejne dotyczą metabolizmu węglowodanów, białek i tłuszczów. Szczególnie cenne są rozdziały dotyczące metabolizmu wysiłkowego i jego kontroli hormonalnej. Autorzy poruszają także zagadnienia aktywności mięśniowej. Wyjątkowo ciekawy i bardzo nowatorski jest rozdział dotyczący kwasów nukleinowych i ekspresji genów, szczególnie genetycznych markerów związanych z predyspozycjami sportowymi. Mając na uwadze osiągnięcia współczesnej nauki i jej wykorzystanie w sporcie, niezwykle ważny jest rozdział dotyczący ekspresji genów pod wpływem treningu sportowego. Wydaje się, że wiedza ta pozwoli w najbliższych latach na molekularne monitorowanie zmian adaptacyjnych po obciążeniach treningowych o różnym charakterze i natężeniu. Jednym z cenniejszych fragmentów podręcznika jest rozdział dotyczący biochemicznego monitorowania wysiłku i treningu sportowego, w którym to autorzy przytaczają cele analiz biochemicznych oraz sugerują przydatne markery i ich referencyjne wartości.

Bardzo przydatne i ciekawe wydają się także rozdziały dotyczące metabolitów i ich wykorzystania w ocenie intensywności i charakteru wysiłku. Przytoczona wiedza o hormonach i enzymach pozwala lepiej zrozumieć proces adaptacji wysiłkowej i regulacji metabolizmu w trakcie ćwiczeń o różnej intensywności. Choć wielu studentów Akademii Wychowania Fizycznego jest zafascynowanych metabolizmem wysiłkowym, często trudno jest im zrozumieć podstawy biochemii, która wyjaśnia, w jaki sposób mięśnie szkieletowe produkują energię do skurczu. Ucząc się podstaw, skupiają uwagę głównie na nauce o strukturach chemicznych i głównych ścieżkach metabolicznych, często nie próbując zrozumieć, jak te czynniki reagują na stres wywołany wysiłkiem fizycznym. Mając na uwadze powyższe przesłanki opracowano podręcznik, który promuje wiedzę z zakresu fizjologii chemicznej w celu poznania procesów biochemicznych i metabolicznych zachodzących w ludzkim organizmie. Książka łączy tradycyjne podejście do nauczania biochemii z naciskiem na wysiłek fizyczny i sport wyczynowy. Po przeczytaniu tego tekstu student zrozumie, jak rodzaj ćwiczeń fizycznych, intensywność, czas trwania wysiłku, status treningowy oraz odżywianie i nawodnienie organizmu mogą wpływać na regulację ścieżek metabolicznych produkujących energię do skurczu mięśni. Ponadto czytelnik dowie się, jak ograniczenia w dostawie energii wpływają na zmęczenie i tym samym na wydajność pracy mięśniowej. Informacje tu zawarte mogą być przydatne nie tylko dla studentów, ale także trenerów, instruktorów i osób rekreacyjnie uprawiającym sport, gdyż wiedza ta może posłużyć do opracowania programów treningowych oraz żywieniowych. Wszystko po to, by maksymalizować efekty ćwiczeń i optymalizować wyniki sportowe.

prof. dr hab. Adam Zając

1
Chemiczne podstawy biochemii
Beata ŁUBKOWSKA

1.1. Materia

Już od najdawniejszych czasów ludność interesowała się naturą i składem otaczającej nas materii. Dzisiaj wiemy z całą pewnością, że każda próbka jakiejkolwiek substancji zawiera najmniejsze porcje tej substancji, czyli jej cząstki nazywane drobinami. To oznacza, że substancje mają ziarnistą budowę. A zatem materia ma budowę ziarnistą. W zależności od rodzaju substancji, z których jest zbudowana, te ziarnistości tworzą atomy lub cząsteczki pierwiastków, np. cząsteczki azotu i tlenu w powietrzu czy atomy gazów szlachetnych w lampach jarzeniowych. Cukier, którym słodzimy herbatę, składa się z cząsteczek sacharozy, a w soli, którą solimy potrawy, znajdują się jony sodu i jony chlorkowe.

Podstawą chemicznej klasyfikacji substancji jest wprowadzony przez Boyle’a (w ok. 1660 roku) podział na dwie klasy: substancje proste – zwane pierwiastkami, i substancje złożone, zwane związkami chemicznymi. Przez cały XIX i XX wiek poznawano wciąż nowe pierwiastki i proces ten nie został dotychczas ukończony. Początkowo odkrywano istniejące w przyrodzie pierwiastki trwałe, a następnie wykrywano nietrwałe pierwiastki promieniotwórcze występujące w skorupie ziemskiej, w tym rad (88Ra) i polon (84Po) przez Marię Skłodowską-Curie, dwukrotną laureatkę Nagrody Nobla.

Postęp w badaniu struktury atomów, a zwłaszcza ich jąder, trwa do chwili obecnej. Dzięki nowym dziedzinom nauki, powstałym pod koniec XX wieku – nanotechnologii i nanotechnice – możemy oglądać atomy m.in. za pomocą specjalnych mikroskopów skaningowych (scanning tunneling microscope – STM), które powiększają obraz 10 miliardów razy. Nazwa nano pochodzi od jednostki długości nanometru. Jeden nanometr odpowiada wielkości typowych cząsteczek związków nieorganicznych i najmniejszych cząsteczek związków organicznych (1 nm = 1 × 10–9 m). Dzisiaj nanotechnolodzy są w stanie konstruować mikroskopijne układy elektroniczne, a nawet komputery kodujące informację w pojedynczych cząsteczkach.

1.1.1. Budowa atomu

Atom jest niepodzielnym metodami chemicznymi składnikiem materii. To najmniejsza część pierwiastka, która zachowuje jego właściwości. Na podstawie doświadczeń i rozważań teoretycznych przyjmuje się obecnie, że atomy pierwiastków składają się ze zlokalizowanego w geometrycznym środku, dodatnio naładowanego jądra oraz pozajądrowego układu elektronów (ryc. 1.1).

Ryc. 1.1. Modele budowy atomu

Wszystkie elektrony o zbliżonych energiach znajdują się na tzw. powłokach elektronowych. Oznacza się je wielkimi literami K, L, M, N, O, P itd., zgodnie z kolejnością alfabetyczną. Numeracja powłok odpowiada głównej liczbie kwantowej oraz numerowi okresu w układzie okresowym pierwiastków. Rozmieszczenie elektronów na powłokach opisuje się w taki sposób, że nad symbolem powłoki podaje liczbę elektronów w niej występujących. Na przykład dla chloru (17Cl) konfiguracja elektronów na powłokach ma więc postać: K^2 L^8 M^7. Oznacza to, że na powłoce K znajdują się dwa elektrony, na powłoce L jest ich osiem, a w powłoce M znajduje się 7 elektronów.

Powłoka K znajduje się najbliżej jądra atomu. Elektrony na tej powłoce mają najniższą z możliwych energii i są jednocześnie najbardziej związane z jądrem (najsilniej przyciągane). Im elektron znajduje się na wyższej powłoce, tym słabiej jest związany z atomem i tym większą energię posiada.

Jądro nie stanowi jednorodnej bryły. Składa się ono z dwóch rodzajów nukleonów: protonów i neutronów, które podobnie jak elektrony, są uważane za elementarne składniki atomu. Wokół jądra krążą elektrony, których liczba jest równa liczbie protonów w jądrze. Protony w jądrze odpychają się siłami elektrostatycznymi, a między nukleonami działają jeszcze siły przyciągania jądrowego, które równoważą oddziaływanie elektrostatyczne – dlatego jądro się nie rozpada. Protony, neutrony i elektrony we wszystkich atomach są identyczne.

Tak jak atomy różnych pierwiastków różnią się między sobą liczbą poszczególnych składników (np. dla przedstawionego na rycinie 1.2 wanadu (23V) konfiguracja elektronów na powłokach ma postać: K^2 L^8 M^11N^2), tak cząstki subatomowe różnią się od siebie masą, ładunkiem, rozmiarami i sposobem wzajemnego oddziaływania. Różnią się też budową. Z tabeli 1.1 wynika, że masa oraz rozmiary nukleonów są bardzo zbliżone. Natomiast elektron jest od nich dużo mniejszy i znacznie lżejszy.

Podstawowe właściwości cząstek subatomowych zebrano w tabeli 1.1.

Tab. 1.1. Podstawowe właściwości cząstek subatomowych

CZĄSTKA

SYMBOL

MASA [U]

ŁADUNEK [E]

LICZBA CZĄSTEK W ATOMIE

Proton

p

1,007 ~ 1

+1

Z

Neutron

n

1,009 ~ 1

0

A–Z

Elektron

e

–1

Z

Atom, którego jądro zawiera określoną liczbę protonów i neutronów, jest nazywany nuklidem. Warto zwrócić uwagę, że w układzie okresowym opisuje się go za pomocą tzw. liczb jądrowych: liczby atomowej, oznaczanej symbolem Z i liczby masowej oznaczanej symbolem A. W praktyce liczby te zapisuje się z lewej strony symbolu pierwiastka chemicznego (ryc. 1.2).

Ryc. 1.2.

Opis pierwiastka chemicznego w układzie okresowym

Liczba atomowa Z równa jest liczbie protonów w jądrze atomu pierwiastka, i jest to też numer pierwiastka w układzie okresowym. Natomiast liczba masowa A równa jest sumie protonów i neutronów w jądrze. Dla znanych obecnie 118 pierwiastków chemicznych wartość liczby atomowej Z wynosi od 1 (dla wodoru) do 118 dla najcięższego pierwiastka. Tak duże atomy, położone w dolnej części układu okresowego, są atomami otrzymywanymi sztucznie. Wiele z nich nie ma jeszcze nazwy. Wyniki ostatnich badań podają jednak w wątpliwość istnienie 118. pierwiastka.

1.1.2. Pierwiastki i izotopy

Pierwiastki to zbiory atomów o identycznych właściwościach chemicznych. Wykazują duże zróżnicowanie pod względem stanu skupienia. Zdecydowana większość pierwiastków w układzie okresowym to ciała stałe, w tym węgiel, fosfor i siarka. Natomiast pozostałe: wodór, azot i tlen to gazy.

Strukturalne określenie pierwiastka chemicznego zaczęło obowiązywać od czasu ugruntowania teorii atomistycznej przez angielskiego badacza – Johna Daltona, opublikowanej w 1808 roku. Substancje budujące organizmy składają się z małych drobin, które nadają im charakterystyczne właściwości. Organizmy pobierają te substancje z otoczenia i je przetwarzają. Pierwiastkami, które występują w organizmach żywych w znacznych ilościach oraz bez których nie istniałoby życie, są: węgiel (6C), wodór (1H), tlen (8O), azot (7N), fosfor (15P) i siarka (16S). Najbardziej rozpowszechnione pierwiastki w organizmach żywych należą do grupy niemetali, są izolatorami elektryczności. Niektóre cechy tych makroelementów przedstawiono w tabeli 1.2.

Tab. 1.2. Najbardziej rozpowszechnione pierwiastki w organizmach żywych

NAZWA

SYMBOL PIERWIASTKA

LICZBA ATOMOWA

MASA ATOMOWA [u]

WIĄZANIA Z INNYMI PIERWIASTKAMI

Wodór

H

1

1,0079

1

Węgiel

C

6

12,0107

4

Azot

N

7

14,0067

3

Tlen

O

8

15,9994

2

Fosfor

P

15

15,9984

5

Siarka

S

16

32,0650

2

W ludzkim organizmie węgiel stanowi podstawowy składnik związków organicznych, takich jak: aminokwasy, białka, tłuszcze, węglowodany oraz kwasy nukleinowe. W ustroju staje się źródłem energii niezbędnej do budowy komórek, prawidłowej czynności mięśni czy produkcji ciepła. Wodór wchodzi w skład wody oraz składników odżywczych – białek, węglowodanów i węglowodorów. W organizmie człowieka wykazuje działanie antyoksydacyjne, ponieważ szybko zwalcza stres oksydacyjny. Jest również niezbędny do prawidłowej pracy wszystkich układów. Najbardziej znanym i powszechnym pierwiastkiem na całej ziemi jest tlen. Uznaje się, że tlen stanowi najważniejszy pierwiastek, ponieważ życie bez niego nie jest możliwe już po krótkim czasie. Tlen to podstawowy substrat oddychania, który wchodzi w skład wielu związków organizmu. Jednocześnie warunkuje możliwość przeprowadzania ważnych, życiowych procesów. Kolejnym niezbędnym pierwiastkiem jest azot. To główny składnik powietrza, gdyż stanowi aż 78% jego objętości oraz jest potrzebny roślinom do ich prawidłowego wzrostu. Ponadto wchodzi w skład biocząsteczek – aminokwasów, białek, kwasów nukleinowych. Wykazano, że ma działanie odtruwające, regenerujące i rozkurczające. Dzięki temu azot zyskuje coraz większą popularność w branżach medycznych i sportowych. Następnym pierwiastkiem występującym w organizmach żywych jest fosfor. Fosfor stanowi ok. 1% masy dorosłego człowieka, i co ciekawe, występuje pod postacią związków nieorganicznych oraz organicznych. Obok wapnia jest głównym składnikiem układu kostnego, ponieważ 80% jego całkowitej objętości lokalizuje się właśnie w kościach. Ostatnim najbardziej rozpowszechnionym pierwiastkiem jest siarka, która wchodzi w skład dwóch aminokwasów – metioniny i cysteiny, a także niektórych witamin – tiaminy (B1), biotyny (witamina H). Siarka pełni ważne funkcje w organizmie człowieka, ponieważ wchodzi w skład trzeciorzędowej struktury białek. Buduje włosy, skórę i paznokcie, a nawet wchodzi w skład niektórych hormonów.

Opisane sześć pierwiastków należy do grupy substancji biogennych, gdyż są niezbędne, aby świat mógł istnieć. Co więcej, niedobór lub nadmiar tych biopierwiastków może prowadzić do zaburzeń fizjologicznych oraz dysfunkcji organizmu, które nazywamy chorobami. Aby wyzdrowieć – należy jak najszybciej przywrócić równowagę pierwiastków w organizmie.

Chcąc uzyskać więcej informacji o substancjach prostych, warto wrócić do układu okresowego pierwiastków chemicznych. Znajdziemy tam m.in. masę atomową każdego pierwiastka, znaną również jako waga atomowa. Masa atomowa pierwiastka to masa jednego z jego atomów, czyli suma protonów i neutronów. Wyraża się ją w jednostkach masy atomowej – unitach (u). W naukach biologicznych atomową jednostką masy jest Dalton, oznaczany symbolem Da. Wzorcem dla określania masy unitu i/lub Daltona jest izotop węgla 12C. Jeden Dalton (podobnie jak jeden unit) to zatem niewyobrażalnie mała masa:

Po opisaniu masy atomów pierwiastków chemicznych warto teraz uzupełnić obraz, odnosząc się do ich wielkości, która jest podobnie nieskończenie mała. Jako jednostki miary używamy angstremów (Å), które odpowiadają wartości 10–10 m. Średnice atomowe sześciu najbardziej rozpowszechnionych pierwiastków w organizmach żywych mieszczą się w zakresie 0,7–2,2 Å.

Kolejnym zagadnieniem są izotopy, czyli odmiany tego samego pierwiastka, które znajdują się w przyrodzie. Co ważne, poszczególne izotopy pierwiastka mają tę samą liczbę protonów w jądrze, ale różnią się liczbą neutronów. Ponadto izotopy tego samego pierwiastka mają jednakowe właściwości chemiczne. Na przykład każdy z przedstawionych na rycinie 1.3 izotopów wodoru może łączyć się z tlenem, tworząc cząsteczkę wody.

Ryc. 1.3.

Trzy izotopy wodoru

Aby rozróżnić izotopy, należy umieścić przed symbolem pierwiastka liczbę w indeksie górnym, równą sumie protonów i neutronów. Innym przykładem są izotopy węgla. Chociaż zdecydowana większość atomów węgla występujących w przyrodzie ma sześć protonów i sześć neutronów (i dlatego są symbolizowane jako 12C), niewielki odsetek (1,1%) posiada siedem neutronów (13C). Ponadto znikoma część posiada osiem neutronów (14C).

Dla pierwiastków wymienionych w tabeli 1.2 liczba atomowa (Z) mieści się w przedziale 1–16. Liczba atomowa jest charakterystyczna i niepowtarzalna dla danego pierwiastka, co oznacza, że dwa atomy tego samego pierwiastka muszą mieć taką samą liczbę protonów. Inaczej jest w przypadku neutronów, które są zlokalizowane obok protonów w jądrze atomowym – dwa atomy tego samego pierwiastka mogą się różnić liczbą neutronów.

1.1.3. Związki chemiczne

Przyglądając się budowie związków chemicznych, można zauważyć, że są to substancje złożone, wykazujące zarówno jednorodność makroskopową, jak i molekularną. Składają się z dwóch, trzech lub większej liczby atomów, należących do różnych pierwiastków. Związki chemiczne powstają poprzez połączenie pierwiastków w wyniku reakcji chemicznej. Jeśli dwie substancje reagują ze sobą, to tworzą produkt reakcji o jednorodnej strukturze. I takiego produktu w postaci związku chemicznego nie możemy już rozdzielić na substancje proste, a co najwyżej możemy spowodować jego rozkład.

Związki chemiczne mają ściśle określony skład oraz nazwę, która jednoznacznie je opisuje. W związkach chemicznych atomy pierwiastków są połączone różnymi wiązaniami, tworząc cząsteczki. Na przykład dwa atomy wodoru połączone pojedynczym wiązaniem z tlenem tworzą cząsteczkę wody. Woda jest najobficiej występującym związkiem w naszych ciałach. Szczególne właściwości wody sprawiają, że stanowi ona niezbędny składnik wszystkich organizmów. Jest związkiem nieorganicznym, ponieważ nie zawiera węgla. Najwięcej związków chemicznych tworzy jednak węgiel, dlatego większość związków biologicznych to związki organiczne. Zgodnie z konwencją pierwiastki związku organicznego są ułożone w następującej kolejności we wzorze cząsteczkowym: C, H, a następnie reszta w porządku alfabetycznym.

Wzór cząsteczkowy opisuje budowę związku chemicznego. Zawiera on symbole pierwiastków obecnych w cząsteczce związku oraz liczbę atomów, większą od jedności, wyrażoną jako indeks dolny po prawej stronie odpowiedniego symbolu. Zatem wzór cząsteczkowy wody to H_2O. Ze wzoru cząsteczkowego możemy obliczyć masę cząsteczkową, czyli sumę mas atomowych poszczególnych pierwiastków tworzących cząsteczkę. Na przykład: masa cząsteczkowa wody wynosi 18 u (2 × masa atomowa wodoru + masa atomowa tlenu = 2 × 1 u + 16 u = 18 u). Masę cząsteczkową mierzy się w Daltonach, podobnie jak masę atomową, zatem masa cząsteczkowa wody wynosi 18 Da.

Masy atomów poszczególnych pierwiastków w związku chemicznym można również wyrazić w gramach (lub kilogramach). Wówczas zamiana jednostek opiera się na zależności:

1 g ∼ 6,02 ∙ 10^23 u

Ten współczynnik przeliczeniowy jednostki masy atomowej na gramy, czyli liczba, której wartość wynosi ok. 6,02 × 10^23, została nazwana liczbą Avogadra, na cześć włoskiego fizyka, który pierwszy oszacował jej wartość. Liczba Avogadra jest oznaczana symbolem NA, dlatego zależność między jednostkami można zapisać:

1 g = NA ∙ u

Ponieważ posługiwanie się pojedynczymi atomami czy cząsteczkami jest praktycznie niemożliwe, wykorzystuje się porcje zawierające większą ich liczbę. Taką porcją atomów lub cząsteczek jest mol. Liczba Avogadra określa liczbę drobin (atomów, cząsteczek, jonów) stanowiących 1 mol, a 1 mol zawiera 6,02 × 10^23 drobin. Mol drobin dowolnej substancji ma charakterystyczną dla siebie masę. Liczbę Avogadra dobrano w ten sposób, aby masa 1 mola drobin substancji, wyrażona w gramach, odpowiadała liczbowo masie atomowej lub cząsteczkowej, np.:

masa atomowa siarki to 32 u, masa molowa siarki to 32 g/mol

masa cząsteczkowa wody to 18 u, masa molowa wody to 18 g/mol

Posługiwanie się masą molową pozwala dokładnie określić liczbę atomów lub cząsteczek w danej porcji materii. Co więcej, możemy też swobodnie przeliczać masę substancji na liczbę moli jej drobin. Dlatego znajomość wzorów cząsteczkowych i strukturalnych pomaga w obliczaniu mas cząsteczkowych związków jako sumy mas atomowych jego pierwiastków składowych.

1.1.4. Rodniki

Większość cząsteczek i jonów zawiera elektrony w parach, ale niektóre mają nieparzystą liczbę elektronów walencyjnych i w konsekwencji co najmniej jeden niesparowany elektron. Takie drobiny z niesparowanym elektronem nazywane są rodnikami. Rodnikiem może być atom, cząsteczka lub jon. Warto podkreślić, że rodniki są reaktywne lub bardzo reaktywne chemicznie.

Umownie przyjmuje się, że rodniki są oznaczane z kropką. Jeden z przykładów stanowi rodnik tlenku azotu (II), o wzorze strukturalnym •N = O. Ten związek chemiczny ma nieparzystą liczbę elektronów wynoszącą 15, z czego siedem pochodzi od atomu azotu (7N), a osiem od atomu tlenu (8O), więc nieuchronnie pozostaje z jednym niesparowanym elektronem. Podobnym przykładem jest rodnik hydroksylowy, oznaczany jako HO•. Jeszcze innym rodzajem naładowanych rodników jest nadtlenek wytwarzany przez dodanie elektronu do cząsteczki tlenu (O_2) i symbolizowany jako O_2•–.

Niezaprzeczalny pozostaje fakt, że rodniki są wytwarzane naturalnie w organizmie człowieka, a ich liczba zwiększa się podczas wysiłku fizycznego. W rzeczywistości ich pośrednia rola w wielu efektach ćwiczeń na organizm jest coraz bardziej doceniana, o czym można się przekonać, czytając rozdział 14.

1.2. Wiązania chemiczne

W otaczającym nas świecie obserwuje się skłonność układów do obniżania zasobów energii. Naukowcy już dawno zauważyli, że dążenie atomów do zmniejszenia energii jest przyczyną ich przekształcania się w inne drobiny, takie jak: cząsteczki lub jony, i jest to też powodem tworzenia się wiązań chemicznych pomiędzy nimi. Co więcej, każda reakcja chemiczna, w której atomy przekształcają się w inne drobiny, jest egzoenergetyczna, czyli zachodzi z uwolnieniem energii do otoczenia.

Wiązania chemiczne tworzą się pomiędzy atomami tego samego pierwiastka lub pomiędzy atomami różnych pierwiastków. Liczba wiązań, które może utworzyć atom, jest podyktowana rozkładem elektronów na jego orbitalach atomowych, co nazywa się strukturą elektronową. Natomiast znajomość tej liczby jest niezbędna do budowania wzorów strukturalnych cząsteczek. Na przykład liczby wiązań możliwych do utworzenia przez sześć najbardziej rozpowszechnionych pierwiastków w organizmach żywych przedstawiono w ostatniej kolumnie tabeli 1.2. Warto pamiętać, że atomy te tworzą określoną liczbę wiązań z innymi atomami, ze względu na naturę orbitali atomowych, w których znajdują się elektrony. Atomy pierwiastków tworzących substancje biologiczne mogą być zatem połączone kowalencyjnie z jednym, dwoma, trzema lub czterema atomami. Mimo że w tabeli 1.2 pokazano, iż fosfor może tworzyć pięć wiązań, to dwa z nich są skierowane do jednego atomu jako wiązanie podwójne, dlatego 15P wiąże się z czterema atomami. Na rycinie 1.4 przedstawiono atomy tych pierwiastków i ich wiązania. Nawiązując do niej – wiązania są rzutowane na płaszczyznę papieru, ale w przestrzeni wiązania N, C i P nie leżą na tej samej płaszczyźnie. Ponadto kreska rysowana przy symbolach atomów pierwiastków lub łącząca ich symbole we wzorach strukturalnych symbolizuje istnienie jakiegoś oddziaływania, zwanego właśnie wiązaniem chemicznym.

Znając liczbę wiązań chemicznych, jakie może utworzyć każdy atom pierwiastka, można zbudować dowolne wzory strukturalne (inaczej konstytucyjne) związków chemicznych. Dodatkowo oprócz rodzaju i liczby atomów w cząsteczce związku, wzory strukturalne dostarczają informacji na temat sposobu, w jaki te atomy są ze sobą połączone. Ponadto dwa związki chemiczne mogą mieć ten sam wzór cząsteczkowy, ale muszą mieć różne wzory strukturalne. Takie związki, o tym samym wzorze sumarycznym, a o różnej konfiguracji, nazywane są izomerami. Co więcej, gdy dwa związki różnią się konfiguracją, to jednego nie można przekształcić w drugi bez zerwania i ponownego przekształcenia pewnych wiązań kowalencyjnych. A jeśli przeciwnie, jeden może zostać przekształcony w drugi przez zwykłe skręcenie jego części, wówczas mowa o tym, że różnią się konformacją.

Ryc. 1.4.

Atomy pierwiastków i ich wiązania

Omawiając wiązania chemiczne, warto zwrócić uwagę, że wzory strukturalne związków chemicznych mogą być rozpisywane szczegółowo (pokazując wszystkie wiązania między atomami) lub jako wzory skrócone. Na rycinie 1.5 przedstawiono wzory strukturalne dla związku biologicznego znanego jako alanina. Na rycinie 1.5a pokazane są wszystkie wiązania chemiczne między atomami. Na rycinie 1.5b przedstawiono wzór uproszczony, który zawiera tylko wiązania wokół centralnego atomu węgla. Natomiast pozostałe zespoły atomów połączono w grupy i przedstawiono z jednym rozciągającym się od nich wiązaniem. Są to: grupa karboksylowa (—COOH), grupa aminowa (—NH_2) oraz grupa metylowa (—CH_3). Warto też zauważyć, że grupy te stanowią zespoły atomów, które nie mogą występować samodzielnie, ale tworzą części cząsteczek lub jonów. Wzór przedstawiony na rycinie 1.5c to forma zjonizowana alaniny, w której występuje w roztworach wodnych. Cząsteczka w płynie biologicznym może być łatwo przekształcona w taki jon poprzez wymianę jednego lub więcej kationów wodoru (H+) z otoczeniem. Grupa karboksylowa ma tendencję do uwalniania protonu (H+) i uzyskania ładunku ujemnego (—COO–). Grupa aminowa ma tendencję do przyciągania protonu i uzyskania w ten sposób ładunku dodatniego (—NH_3+). Przykład takiego jonu dwubiegunowego, czyli mającego dwa ładunki, przedstawionego na rycinie 1.5c, stanowi postać neutralną jako całość, ponieważ ładunki dodatnie znoszą ładunki ujemne. Jony tego rodzaju nazywane są jonami obojnaczymi lub tzw. zwitterjonami.

Ryc. 1.5.

Wiązania chemiczne we wzorach strukturalnych aminokwasu – alaniny

Drążąc temat wiązań chemicznych, dochodzi się do punktu, w którym odkrycie wewnętrznej struktury atomów ujawniło, że proces tworzenia wiązania chemicznego wynika z wzajemnego oddziaływania zewnętrznych elektronów, tzw. elektronów walencyjnych (ostatniej powłoki) dwóch zbliżających się do siebie atomów (ryc. 1.6). Gdy będzie miała miejsce wymiana lub uwspólnienie elektronów przez zbliżające się atomy, dojdzie do obniżenia energii oraz osiągnięcia możliwego minimum energii powstającej drobiny.

Każdy atom pierwiastka, obdarzony ładunkiem elektrycznym, nazywany jest jonem. Jony dodatnie to kationy, a jony ujemne to aniony. Kationy są symbolizowane przez dodanie znaku plus w indeksie górnym po prawej stronie wzorów cząsteczkowych (np. Na+, K+). Aniony oznacza się przez dodanie znaku minus w indeksie górnym po prawej stronie ich wzorów cząsteczkowych (np. Cl–, I–). Jon może przenosić więcej niż jeden ładunek, w takim przypadku liczbę ładunków umieszcza się przed znakiem plus lub minus (np. Ca2+, S2–). Ponadto tworzenie kationów jest typową cechą pierwiastków będących metalami, a tworzenie anionów stanowi typową cechę niemetali.

1.2.1. Wiązanie jonowe

Wiązanie jonowe powstaje pomiędzy atomem metalu a atomem niemetalu, na skutek przemieszczenia elektronów z jednego atomu do drugiego. Co więcej, utworzenie wiązania jonowego wynika z dużej różnicy elektroujemności tych pierwiastków (zazwyczaj ΔE > 1,7 wg skali Paulinga), czyli ich zdolności do przyciągania elektronów, a tym samym do przekształcania się w jony.

Na rycinie 1.6a przedstawiono proces tworzenia się wiązania jonowego pomiędzy atomami – sodu (11Na) i chloru (17Cl). Atom sodu dąży do pozbycia się swego jedynego elektronu walencyjnego, a atom chloru stara się pozyskać ten elektron. W momencie zderzenia się tych dwóch atomów następuje przeskok elektronu. Atom 11Na, jest pierwiastkiem o niższej elektroujemności i oddając elektron, przekształca się w kation sodu (Na+). Natomiast atom 17Cl jest pierwiastkiem bardziej elektroujemnym, dlatego przyjmuje elektron od atomu sodu i przekształca się w anion Cl– (ryc. 1.6b). W związku jonowym, jak przedstawiono na przykładzie soli kuchennej, czyli chlorku sodu (NaCl), następuje całkowite współdzielenie elektronów z powodu większej różnicy elektroujemności między dwoma składającymi się atomami (ryc. 1.6c).

Ryc. 1.6. Proces tworzenia wiązania chemicznego

Warto wiedzieć, że związki jonowe, występujące w stanie stałym, tworzą kryształy jonowe, których sieci krystaliczne tworzą kationy i aniony otaczające się nawzajem. W takiej sieci nie ma cząsteczek. Co więcej, kryształ jako całość jest elektrycznie obojętny, to znaczy, że łączny ładunek kationów jest równy łącznemu ładunkowi anionów. W sieci przestrzennej chlorku sodu każdy jon Na+ jest otoczony sześcioma jonami Cl–, a każdy jon Cl– – sześcioma jonami Na+.

1.2.2. Wiązanie kowalencyjne niespolaryzowane i spolaryzowane

Wiązanie kowalencyjne, nazywane także atomowym, tworzy się pomiędzy atomami pierwiastków będących niemetalami o takiej samej lub zbliżonej elektroujemności (zwykle ΔE < 1,7 według skali Paulinga). Ponadto utworzenie wiązania atomowego jest konsekwencją uwspólnienia elektronów przez atomy obydwu pierwiastków. Oba atomy przekształcają się w cząsteczkę, czyli drobinę obojętną elektrycznie.

Wiązanie kowalencyjnie niespolaryzowane powstaje pomiędzy atomami o identycznej elektroujemności. Występuje w cząsteczkach homoatomowych, czyli zbudowanych z atomów tego samego pierwiastka, np. cząsteczka pierwiastkowego wodoru H_2, tlenu O_2 czy azotu N_2 oraz w cząsteczkach heteroatomowych, zbudowanych z atomów różnych pierwiastków o takiej samej elektroujemności, np. cząsteczka disiarczku węgla CS_2 czy cząsteczka fosforanu PH_3. Gdy atom pierwiastka dostarcza jeden elektron, wówczas tworzy się pojedyncze wiązanie, które symbolizuje jedna kreska pomiędzy atomami. Dwa atomy mogą być połączone wiązaniem podwójnym lub nawet potrójnym, które są odpowiednio utworzone przez dwie lub trzy pary elektronów i symbolizowane podwójną lub potrójną linią.

Wiązanie kowalencyjne spolaryzowane występuje jednak pomiędzy atomami dwóch różnych niemetali, które różnią się elektroujemnością. W takich cząsteczkach atomy łączą się wspólną parą elektronową, którą przyciągają w różnym stopniu. Niezaprzeczalny jest fakt, że silniej przyciąga atom pierwiastka bardziej elektroujemnego, zyskując w efekcie cząstkowy ładunek ujemny, oznaczany symbolem delta minus (δ–). Cząsteczka jako całość jest elektrycznie obojętna, więc drugi atom zyskuje cząstkowy ładunek dodatni (δ+), równy co do wartości ładunkowi ujemnemu.

Co ważniejsze, każda cząsteczka, w której występują wiązania kowalencyjne spolaryzowane, jest dipolem. Dipole stanowią układy składające się z dwóch ładunków punktowych o równych wartościach i przeciwnych znakach, znajdujące się w pewnej odległości od siebie, jak pokazano na rycinie 1.7.

Oprócz tego, cząsteczki będące dipolami są polarne. Zjawisko istnienia dipoli odgrywa ważną rolę w oddziaływaniach międzycząsteczkowych. W stanie ciekłym cząsteczki dipolowe mogą łączyć się ze sobą w większe agregaty, na zasadzie przyciągania się ładunków o przeciwnych znakach. Typowymi przykładami cząsteczek, będących dipolami, mającymi wiązania kowalencyjne spolaryzowane, są cząsteczki kwasu solnego HCl oraz cząsteczki wody H_2O. Ich modele przedstawiono na rycinie 1.8a, b.

Ryc. 1.7. Dipol elektryczny

Ryc. 1.8. Modele cząsteczek dipolowych: a – wody, b – kwasu solnego

Podobnie jak związki jonowe, substancje kowalencyjne również tworzą kryształy jonowe. W stanie stałym związki kowalencyjne tworzą dwa rodzaje kryształów: kryształy cząsteczkowe (molekularne) oraz kryształy kowalencyjne. Większość substancji kowalencyjnych tworzy kryształy cząsteczkowe. Kryształy cząsteczkowe, np. lód, są zbudowane z odrębnych cząsteczek, które mogą się rozpadać na pojedyncze cząsteczki m.in. w procesie topnienia lub rozpuszczania substancji. Natomiast kowalencyjną sieć krystaliczną, w której nie ma pojedynczych cząsteczek, tworzy np. odmiana alotropowa węgla – diament. W krysztale kowalencyjnym diamentu wszystkie atomy są połączone wiązaniami kowalencyjnymi między sobą, tworząc bardzo dużą, gigantyczną cząsteczkę.

1.2.3. Wiązanie wodorowe

Już na początku warto zaznaczyć, że wiązanie wodorowe nie jest typowym wiązaniem chemicznym, ale stanowi szczególny rodzaj oddziaływania elektrostatycznego. Występuje ono pomiędzy jądrem atomu wodoru, który jest związany kowalencyjnie z atomem pierwiastka o dużej elektroujemności, a parą elektronową atomu silnie elektroujemnego (np. fluoru, tlenu, azotu) należącego do innej drobiny. Poza tym energia uwalniana podczas tworzenia wiązania wodorowego jest niższa od energii uwalnianej podczas tworzenia wiązania kowalencyjnego. Z tego powodu wiązania wodorowe należą do słabych, aczkolwiek są ważnym elementem struktury wielu substancji, w znacznym stopniu bowiem warunkują ich właściwości.

Istotne jest również to, gdzie występują wiązania wodorowe. I tak np. znajdują się one w cząsteczkach wody (ryc. 1.9a), które łącząc się w dimery lub trimery, czyli asocjaty, rozprzestrzeniają się na znaczną liczbę cząsteczek. Asocjacja drobin następuje przede wszystkim w cieczach, a jej najczęstszą przyczyną jest polarność cząsteczek.

Ryc. 1.9. Wiązania wodorowe: a – w zasocjowanych cząsteczkach wody, b – wewnątrz dwuniciowej struktury DNA

Ponadto najistotniejsze efekty wywołane wiązaniami wodorowymi ujawniają się w procesach biologicznych. Począwszy od przylegania zwykłego brudu do ludzkiej skóry, przez uporządkowane regularne łańcuchy polipeptydowe w strukturach białek, duplikację genów czy zjawisko narkozy. Na rycinie 1.9b przedstawiono wiązania wodorowe występujące wewnątrz dwuniciowej struktury DNA. Tworzą się one pomiędzy zasadami azotowymi: cytozyną (C) i guaniną (G) oraz adeniną (A) i tyminą (T).

1.3. Mieszaniny

W życiu codziennym bardzo rzadko ma się do czynienia z substancjami czystymi. Znacznie częściej spotyka się mieszaniny pierwiastków, mieszaniny związków chemicznych lub mieszaniny pierwiastków i związków chemicznych. Tak więc mieszanina składa się z co najmniej dwóch substancji zmieszanych ze sobą w dowolnym stosunku. Ponadto mieszaniny różnią się między sobą stanem skupienia, liczbą składników czy jednorodnością. Mieszaniny wykazują specyficzne właściwości fizykochemiczne, których nie ma żaden z ich pojedynczych składników, gdy występuje w stanie czystym.

Mieszaniny można rozróżnić na wiele sposobów. Jednym z kryteriów podziału jest wzrokowa ocena mieszanin, w której rozróżnia się układy homogeniczne i heterogeniczne. Układy homogeniczne stanowią mieszaniny jednorodne, czyli takie, w których nie możemy zobaczyć poszczególnych składników. Przykładem tego typu mieszanin jest cukier rozpuszczony w wodzie, sól kuchenna rozpuszczona w wodzie, powietrze czy benzyna. W układach heterogenicznych, czyli niejednorodnych, można zobaczyć poszczególne składniki. Do takich mieszanin należą m.in. ziarnka piasku w wodzie. Podział mieszanin na jednorodne i niejednorodne może sugerować, że istnieje wyraźna granica między pierwszymi a drugimi. Istnieją jednak wśród nich takie, które mają właściwości pośrednie. Mieszaniny te są rozpowszechnione w przyrodzie, pełnią wiele ważnych funkcji w organizmach, a także mają wiele zastosowań praktycznych.

Najczęstszym rozpuszczalnikiem zarówno w mieszaninach, jak i systemach biologicznych jest woda, czyli związek polarny nazywany hydrofilowym. W związkach polarnych można zaś rozróżnić dwa bieguny elektryczne mające cząstkowe (mniej niż jeden) ładunki dodatnie i ujemne. Poza tym rozkład ładunków w obojętnych cząsteczkach polarnych jest nierównomierny, co omówiono w poprzedniej sekcji 1.2 (ryc. 1.7, 1.8). W przeciwieństwie do tego, w związkach niepolarnych, nazywanych hydrofobowymi, ładunki są równomiernie rozłożone w cząsteczkach związku. Cząsteczki pierwiastka (np. O_2) są niepolarne, ponieważ składają się z identycznych atomów, których jądra mają taką samą siłę przyciągania elektronów. W chemii i biochemii do popularnych związków niepolarnych należą oleje, zawierające tylko atomy węgla (6C) i wodoru (1H).

Polarność substancji wpływa zatem na bardzo ważną właściwość fizyczną, jaką jest jej mieszalność, czyli zdolność mieszania się z innymi substancjami. Naturalnie, substancje polarne mają tendencję do mieszania się z substancjami polarnymi, a związki niepolarne rozpuszczają tylko w rozpuszczalnikach niepolarnych. Substancja polarna i substancja niepolarna nie mieszają się zatem łatwo ze sobą.

1.3.1. Roztwory, koloidy, zawiesiny

Większość rodzajów materiałów w naszym otoczeniu to układy dyspersyjne, w których cząstki jednej substancji zostają rozproszone w innej substancji. W układach dyspersyjnych wyróżnia się fazę rozproszoną (zdyspergowaną), którą stanowi substancja występująca w postaci cząstek, oraz fazę rozpraszającą (dyspersyjną), w której cząstki te są rozproszone. To właśnie stopień rozdrobnienia cząstek fazy rozproszonej jest jednym z kryterium podziału mieszanin na: roztwory, określane też jako roztwory właściwe, koloidy oraz zawiesiny. Podczas gdy roztwory stanowią mieszaniny jednorodne, koloidy i zawiesiny stanowią przykłady niejednorodnych mieszanin rozdrobnionych.

Każda mieszanina ciekła, jednorodna nazywana jest roztworem. W roztworze wyróżnia się rozpuszczalnik, czyli substancję występującą w największej ilości, oraz substancję rozpuszczoną. Ponadto substancja rozpuszczona charakteryzuje się wysokim rozdrobnieniem drobinowym, aż do pojedynczych atomów, cząsteczek lub jonów. Rozmiary fragmentów rozdrobnionych w roztworach zwykle nie przekraczają 1000 pikometrów (1000 pm), dlatego nie można ich zobaczyć.

Koloidy spotyka się w życiu codziennym oraz w przyrodzie. Warto zwrócić uwagę, że cząstki koloidalne mają rozmiary 1000–500 000 pm i nie są widoczne pod zwykłym mikroskopem. Typowe koloidy w domu to m.in. produkty spożywcze, takie jak: mleko, masło, musztarda, majonez. Wśród produktów kosmetycznych znajdziemy koloidy pod postacią: mydeł, kremów, past do zębów czy dezodorantów. Przykładami przemysłowych produktów koloidalnych są natomiast: farby emulsyjne, smary i pigmenty. Ponadto w przyrodzie koloidy to m.in.: glina, torf, mgła czy kurz.

W zawiesinach fragmenty rozdrobnione stanowią cząstki o rozdrobnieniu gruboziarnistym, mającym wymiary powyżej 500 000 pm.

1.3.2. Stężenie roztworów

Umiejętność wyrażania i obliczania stężeń roztworów jest niezbędna zarówno w analizie chemicznej, jak i biochemicznej. Roztwory substancji rozpuszczonej można scharakteryzować przez podanie ich ilościowego składu, za pomocą wielkości zwanej stężeniem. W najprostszy sposób stężenie danego składnika można zdefiniować jako jego zawartość w jednostce masy lub objętości roztworu (mieszaniny). Podstawową jednostką masy w układzie SI jest kilogram (kg). Jeden kilogram odpowiada masie 1000 miligramów (mg). Objętość cieczy wyraża się natomiast najczęściej za pomocą litra (l). Litr jest jednostką objętości spoza układu SI, równą jednej tysięcznej metra sześciennego (1 l = 10–3 m^3). Przelicznik jednostek masy i objętości podano w tabeli 1.3.

Tab. 1.3. Jednostki masy i objętości substancji

1 kg = 1000 g

1 g = 0,001 kg (10–3 kg)

1 mg = 0,001 g (10–3 g, 10–6 kg)

1 m^3 = 1000 dm^3 (l)

1 dm^3 = 1000 cm^3 (ml) = 1 l

1 cm^3 = 1000 mm^3 (l) = 1 ml

1 mm^3 = 1 µl

Stężenie jest często stosowane do określania składu mieszanin jednorodnych. Skład dowolnej mieszaniny można wyrazić, podając procent, jaki stanowi dany składnik w mieszaninie. Jak wynika z definicji, masowe lub objętościowe stężenie procentowe roztworu, określa zawartość substancji rozpuszczonej w 100 g lub 100 cm^3 roztworu. Stężenie wyraża się w procentach masowych (%m/m), przyjmując masę mieszaniny za 100%, lub skład mieszanin ciekłych i gazowych można określić w procentach objętościowych (%v/v), wówczas objętość mieszaniny przyjmuje się za 100%. Im więcej substancji rozpuszczonej w danej ilości roztworu, tym większe jest jego stężenie. Dodatkowo, roztwór rozcieńczony to taki, w którym ilość substancji rozpuszczonej jest niewielka (zwykle kilka procent) w porównaniu z ilością rozpuszczalnika. Natomiast roztwór stężony to taki, w którym ilość substancji rozpuszczonej jest duża.

Drugim bardzo ważnym stężeniem jest stężenie molowe roztworu. Informuje ono o liczbie moli substancji rozpuszczonej, zawartej w 1 dm^3 (lub 1 litrze) roztworu. Jednostką stężenia molowego jest mol × dm–3 []. Warto podkreślić, że termin ten jest często używany luźno w odniesieniu do mieszanin, takich jak wiele płynów biologicznych, które nie kwalifikują się jako roztwory, ponieważ nie są jednorodne. Stężenia substancji rozpuszczonych w płynach biologicznych są stosunkowo niskie. Najwyższe sięgają rzędu 10–2 mol/l, natomiast najniższe to nawet 10–12 mol/l. Oznaczenie stężenia molowego wykonuje się np. dla mocznika w surowicy krwi, co jest przydatne w diagnostyce funkcji nerek i chorób metabolicznych.

1.3.3. Reakcje chemiczne

W organizmach żywych zachodzi tysiące reakcji chemicznych, które umożliwiają im wytwarzanie energii i budowanie ich składników. Odbywają się też liczne procesy fizyczne, takie jak rozpuszczanie lub dyfuzja. W sumie to większość procesów biologicznych obejmuje zarówno chemiczne, jak i fizyczne interakcje w wodnym środowisku płynów biologicznych.

Reakcje chemiczne to inaczej procesy przemian jednych substancji w drugie. W każdej reakcji chemicznej udział biorą reagenty. Co więcej, reakcjami chemicznymi są procesy, które przebiegają pomiędzy reagentami w różnych stanach skupienia, może to być stan ciekły (c), stan gazowy (g) oraz stan stały (s). Substancje zużywane podczas reakcji nazywane są substratami. Zapisuje się je po lewej stronie równania chemicznego, a substancje powstałe, które zapisywane są po prawej stronie równania, nazywa się produktami. Poza tym wyróżnia się trzy typy reakcji chemicznych. Pierwsze, to reakcje syntezy, w których z dwóch substratów powstaje jeden produkt. Drugi typ reakcji to analiza lub rozkład produktu na pojedyncze substancje. W trzecim typie reakcji zachodzi wymiana jonowa, w której dwie substancje, reagując ze sobą, przekształcają się w dwie nowe.

Sposób, w jaki przebiegnie reakcja, zależy od wielu czynników, m.in. energetycznych, omówionych w rozdziale drugim. Reakcje chemiczne mogą być odwracalne, czyli dwukierunkowe, wówczas obie strony równania rozdzielone są półstrzałkami skierowanymi w przeciwnych kierunkach. Przykładem reakcji odwracalnych w organizmach żywych są hydroliza i jonizacja kwasowa, związana we krwi z transportem tlenku węgla (IV) przez erytrocyty. Jeśli w równaniu chemicznym występuje tylko jedna strzałka biegnąca w prawo, to reakcja jest nieodwracalna. Równanie 1.1 przedstawia przykład reakcji odwracalnej. Gdy reakcja biegnie w prawą stronę, zachodzi rozkład mocznika (prostego związku biologicznego, występującego w organizmach żywych) pod wpływem wody (czyli tzw. hydroliza). A gdy reakcja biegnie w odwrotną stronę, zachodzi synteza mocznika, w której substratami są amoniak i dwutlenek węgla, przy zachowaniu wysokiej temperatury oraz podwyższonego ciśnienia (400 K, 20 MPa).

(1.1)

Warto zapamiętać, że najważniejszym prawem, któremu podlegają reakcje chemiczne, jest prawo zachowania masy, podane przez Lavoisiera w 1789 roku. Według tego prawa łączna masa wszystkich substancji przed reakcją (substratów) jest równa łącznej masie wszystkich substancji powstałych w reakcji (produktów). Oznacza to, że obie strony równania chemicznego muszą mieć ten sam rodzaj i liczbę atomów danego pierwiastka. Aby spełnić tę zasadę, niekiedy konieczne może być dodanie liczb przed niektórymi reagentami. Tak jak w przypadku równania 1.1 cyfrę 2 wstawia się przed amoniakiem.

Co więcej, elektryczne właściwości materii wynikają z budowy atomów, w których znajdują się dodatnie protony i ujemne elektrony. Przyjęto, że występują dwa rodzaje ładunków – dodatnie (oznaczane znakiem +) i ujemne (oznaczane znakiem –). Reakcje chemiczne przebiegające z udziałem jonów dodatkowo podlegają zasadzie zachowania ładunku elektrycznego, które jest jednym z podstawowych praw przyrody. Prawo to wymaga, aby suma ładunków była równa po obu stronach równania. Aby osiągnąć tę równość, konieczne może być dodanie jednego lub więcej jonów wodoru (H+) do jednej z dwóch stron równania.

Wszystkie równania chemiczne, zapisywane zgodnie z tymi regułami, są zrównoważone. Zrównoważone równanie chemiczne to takie, które dostarcza zarówno ilościowych, jak i jakościowych informacji o reakcji, którą przedstawia. Pokazuje zatem, które związki reagują ze sobą i jakie powstają produkty oraz jakie są proporcje cząsteczek i moli tych związków. Reakcja opisana równaniem 1.1 informuje zatem, że jeden mol (cząsteczek) mocznika i jeden mol (cząsteczek) wody wytwarzają dwa mole (cząsteczek) amoniaku i jeden mol (cząsteczek) dwutlenku węgla. Wszystkie omówione równania chemiczne w tej książce są zrównoważone.

1.3.4. Procesy równowagowe

W organizmach żywych zachodzą procesy równowagowe, oparte na reakcjach odwracalnych, np. transport w reakcjach hydrolizy czy jonizacji kwasowej. To właśnie reakcje chemiczne w połączeniu z procesami fizycznymi stanowią istotę życia. Warto nadmienić, że ze stanem równowagi dynamicznej wiąże się ważne prawo chemiczne – prawo działania mas. Prawo to głosi, że iloczyn stężeń molowych produktów danej reakcji chemicznej podniesionych do odpowiednich potęg (równych ich współczynnikom stechiometrycznym w równaniu reakcji chemicznej) podzielony przez iloczyn stężeń molowych substratów podniesionych do odpowiednich potęg (także równych ich współczynnikom stechiometrycznym w równaniu reakcji chemicznej), zmierzonych w stanie równowagi, jest wielkością stałą, niezależną od początkowych stężeń reagentów, lecz zależną od temperatury.

W przypadku reakcji odwracalnych, czyli przebiegających w obie strony, kluczową miarą kierunku i stopnia ich przebiegu jest stała równowagi, oznaczana symbolem K. Istotnie, stała równowagi opisuje stan równowagi danej reakcji chemicznej. Należy pamiętać, że przed napisaniem wyrażenia na stałą równowagi reakcji K, należy uwzględnić stany skupienia reagentów, które biorą udział w reakcji, w danym równaniu stechiometrycznym. Co więcej, w wyrażeniu na stałą równowagi, uwzględnia się tylko reagenty w stanie ciekłym lub gazowym. Natomiast przyjmuje się, że wartość stężenia reagentów w stanie stałym wynosi 1. Dlatego dla równania reakcji 1.1 podano wyrażenia na stałą równowagi K (równanie 1.2), które wynoszą:

(1.2)

Nawiasy kwadratowe wokół wzorów związków chemicznych, występujących w zrównoważonym równaniu chemicznym, oznaczają jej stężenie. Na przykład [NH_3] oznacza zatem stężenie amoniaku. Jeśli substancja bierze udział w reakcji więcej niż jednej cząsteczki (jak w podanym przykładzie amoniak), to wyrażenie na stałą równowagi K musi zawierać jej stężenie podniesione do jej liczby cząsteczek – stąd [NH_3]2.

1.3.5. Dysocjacja związków w wodzie

Rozpuszczanie w wodzie związku jonowego jest równoznaczne z jego dysocjacją, która polega na oddzieleniu poszczególnych jonów od siebie oraz otoczeniu ich cząsteczkami wody. Dysocjacją elektrolityczną nazywamy proces rozpadu związku chemicznego na jony lub rozpad jonowej sieci krystalicznej, który zachodzi pod wpływem wody lub innego rozpuszczalnika polarnego.

Związki chemiczne, które ulegają dysocjacji jonowej, nazywamy elektrolitami. Są to głównie kwasy o silnie spolaryzowanych wiązaniach kowalencyjnych oraz zasady i sole o budowie jonowej. Wyróżniamy elektrolity mocne i słabe. Dysocjacja mocnych elektrolitów jest procesem nieodwracalnym i jednoetapowym, a jej równanie zapisujemy z pojedynczą strzałką. Na przykład dysocjację kwasu solnego, występującego w soku żołądkowym, zapisujemy następująco:

HCl → H+ + Cl– lub HCl + H_2O → H_3O+ + Cl–

Warto pamiętać, że w równaniach dysocjacji dla ułatwienia można posługiwać się zapisem jonu w postaci H+, pamiętając jednak, że w roztworze występują złożone jony H_3O+, nazywane jonami oksoniowymi lub hydroniowymi.

Ponadto słabe elektrolity i średniej mocy dysocjują tylko w pewnym stopniu (odwracalnie), ponieważ ustala się stan równowagi pomiędzy niezdysocjowanymi cząsteczkami i jonami. Równania dysocjacji odwracalnej zapisujemy z podwójną strzałką. Równania dysocjacji, na przykładzie kwasu azotawego, zapisujemy wówczas tak:

lub wieloetapowo dla kwasów wieloprotonowych, np. kwasu siarkowego (IV):

1.4. Skala pH

Już na początku tej sekcji należy zaznaczyć, że pH jest bardzo ważnym parametrem płynów biologicznych. A powszechnym sposobem określania odczynu wodnego roztworu jest ustalenie jego wartości, właśnie na podstawie skali pH (ryc. 1.10). W sposób uproszczony pH można traktować jako skalę kwasowości rozcieńczonych roztworów wodnych w zakresie od 0 do 14. W wyjątkowych przypadkach, dla roztworów silnie stężonych, pH może przyjmować wartości mniejsze od 0 i większe od 14. Dlatego łatwość tworzenia jonów przez związki chemiczne, podobnie jak łatwość z jaką protony (H+) są od nich odłączane lub przyłączane, odgrywa ważną rolę w procesach biochemicznych.

Zatem pH jest wskaźnikiem mierzącym odczyn roztworu. Stanowi wielkość bezwymiarową (nie ma jednostek). Uściślając, pH roztworu jest miarą stężenia protonów (H+), które definiujemy za pomocą równania 1.3, gdzie nawias kwadratowy oznacza stężenie molowe, wyrażone w molach na decymetr sześcienny:

Ryc. 1.10.

Skala pH

pH = –log_10[H+] = 7 lub [H+] = 10–pH = 7

(1.3)

W roztworze wodnym o odczynie obojętnym stężenie jonów wodorowych [H+] jest równe 10–7 mol/ dm^3, a pH takiego roztworu wynosi 7. Jeśli do wody doda się kwas, czyli zwiększy się udział protonów w roztworze, to stężenie protonów [H+] wzrasta, a pH spada poniżej 7. Wówczas odczyn roztworu jest kwasowy i mieści się w zakresie od 0 do 6 w skali pH. Warto pamiętać, że typowe przykłady roztworów kwaśnych to sok z cytryny lub ocet. Jeśli natomiast do wody doda się zasadę, to ilość protonów [H+] spada, a pH wzrasta powyżej 7. Roztwór staje się wtedy alkaliczny, czyli zasadowy. Przykłady roztworów alkalicznych obejmują m.in. wybielacze oraz mydła.

pH większości płynów ustrojowych jest prawie neutralne i określa się je jako fizjologiczne. Na przykład pH krwi wynosi 7,4. Jak zobaczymy w kolejnych rozdziałach, to wartość pH może zmieniać się wraz z wysiłkiem fizycznym.

1.4.1. Kwasy i zasady

Kwas może być definiowany jako donor protonów (H+), a zasada jako akceptor protonów. W wyniku jonizacji kwasu powstaje sprzężona z tym kwasem zasada (i odwrotnie). Taką sprzężoną parę kwas–zasada tworzą np. kwas octowy i octan:

CH_3COOH H+ + CH_3COO–

Zgodnie z powyższym jonizacja słabego kwasu ma postać:

HA H+ + A–

Stałą równowagi (K) tej jonizacji możemy zdefiniować za pomocą równania 1.4:

(1.4)

Ponadto pK kwasu odpowiada takiemu pH, w którym połowa tego kwasu jest zdysocjowana, to znaczy, gdy: [A–] = [HA]. Stąd pK kwasu definiuje się jako:

Co ważne, zależność między pH, pK i proporcją kwasu do zasady przedstawia równanie Hendersona-Hasselbacha, a więc może być wykorzystane do obliczenia ich wartości. Punktem wyjścia do uzyskania tego równania jest odpowiednie przekształcenie równania 1.4, w którego wyniku uzyskuje się równanie 1.5:

(1.5)

Po zlogarytmowaniu obu stron równania otrzymuje się:

Podstawiając w powyższym równaniu pH zamiast log oraz pK zamiast log, uzyskuje się równanie 1.6, nazywane równaniem Hendersona-Hasselbacha:

(1.6)

Równanie Hendersona-Hasselbacha pochodzi z 1916 roku i zostało sformułowane przez amerykańskiego biochemika Lawrence’a Josepha Hendersona i duńskiego lekarza Karla Alberta Hasselbalcha. Równanie to mówi nam, że wartość pK kwasu jest równa wartości pH roztworu, gdy stężenie molowe tego kwasu jest równe stężeniu zasady z nim sprzężonej. Co więcej, umożliwia to wyznaczenie pH roztworu, jeśli znane są stężenia molowe A– i HA oraz pK dla HA. Równanie to pozwala również na obliczenie pK kwasu, jeśli znane są stężenia molowe A– i HA oraz pH roztworu i mieszaniny buforowej.

Właściwości kwasowo-zasadowe zostaną omówione na przykładzie aminokwasu – alaniny, wspomnianego w rozdziale 1.2. Alanina, mająca dwie grupy, które mogą służyć jako donory i akceptory protonów (czyli grupy aminowe i karboksylowe), jest przykładem, w którym dostrzec można istotną rolę pH w określaniu dominującej postaci związku w roztworze. Dominującą postacią alaniny w roztworze obojętnym jest postać zjonizowana, pokazana uprzednio na rycinie 1.5c. Jeśli zostanie dodany mocny kwas (taki jak kwas solny, HCl, całkowicie dysocjujący na H+ i Cl–), będzie on miał tendencję do asocjacji z ujemnie naładowaną grupą karboksylową alaniny (z powodu przyciągania elektrostatycznego między ładunkami o przeciwnych znakach) i zneutralizowania go, zgodnie z równaniem 1.7:

(1.7)

Natomiast gdy dodana zostanie mocna zasada (taka jak wodorotlenek sodu, NaOH, całkowicie dysocjujący na Na+ i OH–) do obojętnego roztworu alaniny, wówczas przewaga jonów OH– nad H+ spowoduje dysocjację części H+ z dodatnio naładowanej grupy aminowej alaniny, aby połączyć się z OH– i utworzyć cząsteczkę H_2O, jak pokazano na równaniu 1.8:

(1.8)

Stężenia sprzężonego kwasu i zasady są zatem równe, gdy pH = pK. Z równania Hendersona-Hasselbacha wynika również, że sprzężony kwas przeważa, gdy pH < pK, podczas gdy sprzężona zasada przeważa, gdy pH > pK. Dlatego grupa karboksylowa alaniny jest w większości deprotonowana w roztworze obojętnym.

Rozważając dalej, pK_1 alaniny (w odniesieniu do dysocjacji jej grupy karboksylowej) wynosi 2,35. Dlatego przy pH 2,3 połowa zawiera zjonizowaną grupę karboksylową, a połowa niejonizowaną grupę karboksylową. pK_2 alaniny w odniesieniu do dysocjacji jej grupy aminowej wynosi 9,87. Analogicznie jak poprzednio, przy pH 9,9 połowa alaniny będzie miała zjonizowaną grupę aminową, a połowa będzie zawierała niezjonizowaną grupę aminową, podczas gdy grupa aminowa będzie w większości protonowana w roztworze obojętnym. Zależność form alaniny, zjonizowanej i niezjonizowanej, od pH przedstawiono na rycinie 1.11.

Ryc. 1.11. Zależność form aminokwasu – alaniny od pH roztworu

Warto zwrócić uwagę, że począwszy od pH 1,0 i przechodząc do wyższych wartości, forma kationowa alaniny ustępuje miejsca postaci obojnaczej, która przy bardzo wysokich wartościach pH ustępuje miejsca formie anionowej. Formy kationowa i obojnacza współistnieją w równych ilościach przy pH = pK_1 = 2,3, podczas gdy formy obojnacza i anionowa współistnieją w równych ilościach przy pH = pK_2 = 9,9. Ponadto grupy funkcyjne, aminowa i karboksylowa, w aminokwasie działają jak ugrupowania kwas–zasada, uwalniając lub przyłączając protony, zależnie od zmian pH. W niskim pH obie grupy są całkowicie uprotonowane, ale wraz ze wzrostem pH najpierw grupa karboksylowa, a potem grupa aminowa tracą proton.

1.4.2. Systemy buforowe

Przeprowadzanie niektórych reakcji chemicznych wymaga, aby przez cały proces utrzymywała się stała wartość pH. Jest to możliwe, gdy do mieszaniny reakcyjnej doda się roztwór buforowy, którego zadaniem jest utrzymywanie stałego pH mieszaniny. Roztwór buforowy składa się z mieszaniny związków, które odpowiadają za zachowanie stałej wartości pH, pomimo rozcieńczania lub dodawania niewielkich porcji kwasu lub zasady.

Warto podkreślić istotną rolę sprzężonej pary kwas–zasada, która – odporna na zmiany pH – działa jak bufor. Zdolność buforowania pary kwas–zasada, czyli jej pojemność buforowa jest równa wartości pK ± 1,0 pH, dlatego obecne w roztworze buforowym związki wyłapują nadmiarowe jony wodorowe (H+) lub uzupełniają ich braki w razie potrzeby. Pojemność buforowa to zatem ilość mocnej zasady lub mocnego kwasu, jaką należy dodać do jednego litra roztworu, aby zmienić jego pH o jedną jednostkę. System buforowy nie jest jednak skuteczny przy dowolnej wartości pH. Co więcej, jego pojemność buforowa jest raczej maksymalna przy pH = pK, gdzie stężenia sprzężonego kwasu i zasady są równe. Pojemność buforowa zatem stopniowo maleje, gdy pH oddala się od pK.

Wartość pH wpływa na to, która forma sprzężonej pary kwas–zasada dominuje w roztworze, co z kolei wpływa na wiele procesów biologicznych. Z tego powodu komórki i organizmy żywe wyewoluowały w systemy buforowe, które są parami sprzężonych kwasów i zasad, działających odpowiednio jako donory i akceptory protonów, w celu ochrony ich homeostazy pod względem pH. Obecność związków o dużej pojemności buforowej w organizmie, takich jak płyny fizjologiczne, w tym cytozol i płyny zewnątrzkomórkowe, jak krew, decyduje więc o utrzymaniu parametrów biologicznych na względnie stabilnym poziomie pomimo chwilowych wahań. Na przykład pH krwi zdrowego człowieka jest precyzyjnie utrzymywane na poziomie 7,4, jak wspomniano w sekcji 1.4. Warto dodać, że w większości płynów fizjologicznych głównymi związkami buforującymi są jony fosforanowe (H_2PO_4–, pK 6,82) i jony wodorowęglanowe (HCO_3–, pK 6,35), ponieważ wartości ich pK mieszczą się w wymaganym zakresie. Gdy w organizmie pojawią się nadmiarowe jony wodorowe, wówczas zachodzi proces, który je zużywa, zgodnie z równaniem:

HCO_3– + H+ H_2CO_3

Ale jeśli w organizmie nadal jest zbyt dużo jonów wodorowych lub wodorotlenkowych, to zostaje zaburzona równowaga między jonami HCO_3– a cząsteczkami kwasu węglowego H_2CO_3. I wówczas położenie równowagi między kwasem węglowym a rozpuszczonym we krwi dwutlenkiem węgla przesuwa się, powodując wytworzenie lub zużycie kwasu węglowego, według równania:

CO_2 + H_2O H_2CO_3

Kwas węglowy i jony wodorowęglanowe (H_2CO_3 HCO_3–) to układ pełniący funkcję buforu. Są zawsze obecne w organizmie, ponieważ to pochodne dwutlenku węgla (CO_2). Powstaje on podczas przemian biochemicznych cukrów, może być rozpuszczony we krwi, lub gdy jest w nadmiarze – zostaje wydalony podczas oddychania. Dlatego, gdy podczas procesów metabolicznych powstają nadmierne ilości substancji zakwaszających lub alkalizujących organizm, to w ten właśnie sposób następuje regulacja pH.

Skrajnym przykładem różnych form, jakie może przybierać związek chemiczny, który ulega procesowi jonizacji, jest kwas fosforowy(V), o wzorze sumarycznym H_3PO_4. W roztworze wodnym jego trzy wodory stopniowo oddysocjowują, co powoduje powstanie trzech jonów oprócz niezjonizowanej cząsteczki (ryc. 1.12). W tym przykładzie wraz ze wzrostem pH następuje stopniowe przejście od kwasu ortofosforowego do fosforanu(V). Kwas fosforowy(V) ma zatem trzy wartości pK: 2,1, 7,2 i 12,3.

Ryc. 1.12. Formy jonizacji kwasu fosforowego(V)

W niniejszej książce wzory cząsteczkowe i strukturalne związków ulegających jonizacji przedstawiają dominującą postać przy fizjologicznym pH. Ponadto nazwy kwasów odzwierciedlają fakt, że są one zjonizowane w fizjologicznym pH.

1.5. Budowa organizmów żywych

Prokarionty były pierwszą formą życia, która pojawiła się na Ziemi ok. 3,5 miliarda lat temu. Komórki prokariotyczne są najprostszymi komórkami, które objęły dwie duże grupy: bakterie i archeony. Organizmy wielokomórkowe (i wiele organizmów jednokomórkowych), które pojawiły się na Ziemi w ciągu ostatnich dwóch miliardów lat, zawierają jednak komórki bardziej złożone i nazywane są eukariontami. Komórki eukariotyczne obejmują cztery królestwa: protisty, grzyby, rośliny i zwierzęta.

Organizmy żywe zawierają zarówno substancje organiczne, jak i nieorganiczne. A elementem budulcowym żywych organizmów są komórki. Uważa się, że ludzkie ciało zawiera od ok. 10^13 do 10^14 komórek. Dalsze systematyczne badania, prowadzone przez Evę Bianconi z Uniwersytetu Bolońskiego, doprowadziły do ustalenia dokładniejszej liczby komórek, tj. 3,72 × 10^13 (czyli 37,2 bilionów) dla 30-letniej osoby ważącej 70 kg i mierzącej 1,72 m wysokości. Wydawałoby się, że liczba ta jest ogromna, ale – co ciekawe – ludzkie ciało jest w stanie zgromadzić aż dziesięciokrotnie więcej drobnoustrojów niż własnych komórek. Jesteśmy zatem gospodarzami ogromnej liczby różnorodnych drobnoustrojów, zlokalizowanych głównie w skórze i wzdłuż przewodu pokarmowego.

1.5.1. Substancje biologiczne

Wszystkie organizmy żywe zbudowane są z substancji biologicznych, czyli tzw. biomolekuł. Biomolekuły są to najbardziej interesujące w biochemii związki organiczne. Istnieją cztery główne klasy substancji biologicznych, które występują w organizmach żywych, do których należą: białka (opisane w rozdziale 3), kwasy nukleinowe (rozdział 4), węglowodany i lipidy (rozdział 5). Cechą charakterystyczną wymienionych związków organicznych jest ich duży rozmiar. Większość z nich stanowi makrocząsteczki złożone nawet z miliona atomów. Warto podkreślić, że makromolekuły są zbudowane z identycznych podjednostek nazywanych monomerami. To właśnie w wyniku ich łączenia powstają polimery, czyli makrocząsteczki. Oprócz podobnej wielkości i budowy, związki organiczne różnią się pod względem struktury i funkcji.

Obok substancji organicznych, w organizmach żywych występują także substancje nieorganiczne. Sama woda stanowi ponad połowę masy większości żywych organizmów. Ponadto wiele jonów nieorganicznych rozpuszcza się w płynach biologicznych lub wiąże ze związkami organicznymi. Wśród tych jonów najliczniej występuje sód (Na+); potas (K+); chlorek (Cl–); wapń (Ca2+); magnez (Mg2+); wodorowęglan lub dwuwęglan (HCO_3–); i wodorofosforan (HPO_42–). Te siedem jonów zwiększa liczbę substancji prostych, które występują w organizmach żywych do jedenastu.

1.5.2. Składniki odżywcze

Ta sekcja zaczyna się od cytatu, a jednocześnie tytułu książki autorstwa Gillian McKeith – „Jesteś tym, co jesz”, bo nie od dziś wiadomo, że jedzenie ma ogromny wpływ na nasz organizm i codzienne samopoczucie. Na przykład, jeśli dziecko nie otrzyma regularnie pożywienia, nie będzie prawidłowo rosnąć, podobnie dorosły człowiek nie będzie w stanie wykonywać wielu funkcji organizmu ani utrzymać wielu tkanek, w tym nabłonkowych, mięśniowych, nerwowych i łącznych, które budują ludzki organizm. Ponadto wiele biologicznych reakcji organizmu na ćwiczenia fizyczne oraz wydajność samych ćwiczeń zależy od ilości i jakości spożywanych pokarmów i suplementów diety. Prawidłowo zbilansowana dieta ma zatem wpływ na wiele parametrów biochemicznych, które stanowią podstawę oceny zdrowia, kondycji, a także wyników sportowych, zarówno u sportowców, jak i u osób bardziej ogólnie ćwiczących.

Wiedza w zakresie żywienia i składników odżywczych w diecie człowieka jest niezwykle użyteczna, nie tylko w biochemii, lecz także w całym naszym życiu. Żeby mówić o substancjach odżywczych jako o składnikach żywności, to muszą one spełniać przynajmniej jedno z trzech zadań: dostarczać energii, dostarczać surowców do budowy tkanek i/lub pełnić funkcję regulacyjną. Te zadania, choć brzmią tajemniczo, zostaną wyjaśnione w kolejnych rozdziałach, począwszy od rozdziału 2. Tymczasem, składniki odżywcze w diecie człowieka możemy pogrupować na pięć klas: węglowodany, tłuszcze, białka, witaminy oraz minerały. Warto też zauważyć ogromną rolę wody w organizmie, bo chociaż jest związkiem chemicznym poza tą klasyfikacją, to jest niepodważalnym składnikiem odżywczym, a jednocześnie występuje praktycznie we wszystkich tkankach i narządach ludzkiego ciała.

Zrozumiałe jest, że żywność składa się ze składników odżywczych, a składniki odżywcze to składniki żywności. Natomiast pokarmy, które spożywamy, są złożonymi mieszaninami wielu składników odżywczych. Nie powinniśmy zatem utożsamiać żywności z jednym składnikiem odżywczym czy jedną grupą substancji odżywczych, ale traktować pokarmy jako źródła wielu potencjalnych składników odżywczych, często uaktywnianych na skutek np. obróbki cieplnej. Weźmy pod uwagę, że makaron to nie tylko węglowodany lub czyste węglowodany, a kurczak to nie tylko białko lub czyste białko. Makaron jest źródłem znacznych ilości białka, witamin i minerałów. Natomiast po ugotowaniu 50% makaronu to po prostu woda. Podobnie mięso z kurczaka, oprócz białka, zawiera też znaczne ilości tłuszczów, witamin i minerałów, a także, podobnie jak makaron, składa się w ponad 50% z wody.

Nazwy związków chemicznych sklasyfikowanych jako substancje biologiczne pokrywają się z określeniami składników odżywczych, ale tylko częściowo. Na przykład o tłuszczach mówimy w kontekście pożywienia, a o lipidach w kontekście budowy naszego ciała. Tak czy inaczej, składniki te oznaczają te same grupy związków chemicznych, ale różnią się nazwami. Dalej, wyróżnione wśród klas substancji biologicznych – kwasy nukleinowe – nie są uważane za składniki odżywcze w naukach o żywieniu, mimo że służą do regulacji funkcji organizmu. Witaminy nie kwalifikują się jednak jako główna klasa związków biologicznych ze względu na ich niewielkie ilości w organizmie. Natomiast minerały, które są składnikami odżywczymi, pokrywają się ze związkami nieorganicznymi, wymienionymi na końcu sekcji 1.5.1.

Biorąc pod uwagę podobieństwa i różnice pomiędzy substancjami biologicznymi a składnikami odżywczymi, określono zatem, że węglowodany, tłuszcze i białka to makroskładniki odżywcze. Makroskładniki oznaczają wszelkie składniki odżywcze z tych trzech grup, które spożywamy w dużych ilościach. I rzeczywiście, stosując regularnie zbilansowaną dietę, dostarczamy swojemu organizmowi od dziesiątek do nawet setek gramów każdego makroskładnika. Pozostałe klasy składników odżywczych, tj. witaminy i minerały nazywane są mikroelementami. Mikroelementy oznaczają składniki, które są niezbędne organizmowi, ale w ilościach śladowych. Takich składników odżywczych spożywamy tylko kilka gramów lub nawet mniej niż gram dziennie.

1.5.3. Struktura komórki

Wszystkie organizmy żywe są złożone z komórek, czyli najmniejszych jednostek zdolnych do życia. Pierwsze były organizmy jednokomórkowe, a w toku późniejszej ewolucji pojawiły się organizmy wielokomórkowe. Obecnie wyróżnia się cztery podstawowe typy komórek: komórki bakterii, roślin, zwierząt i grzybów.

Komórki mają różną wielkość. Komórka bakteryjna ma ok. 1 µm średnicy, podczas gdy komórki organizmów wielokomórkowych są zwykle od 10 do 100 razy większe. Przeciętna ludzka komórka ma średnicę ok. 25 µm. Komórki różnią się też zawartością, wyglądem i funkcjami. Wyróżnia się też kilka typów komórek organizmów wielokomórkowych. Na przykład komórki mięśniowe, mózgowe, komórki skóry i inne. W sumie, w ludzkim ciele zidentyfikowano ok. 200 typów komórek, głównie za pomocą mikroskopii, a dokładnie prężnie rozwijającej się dziedziny nauki – nanotechnologii.

Na rycinie 1.13 przedstawiono model komórki zwierzęcej. Najbardziej rzucającymi się w oczy organellami w komórce zwierzęcej są: jądro, retikulum endoplazmatyczne, w którym powstaje wiele substancji, aparat Golgiego, mitochondria oraz lizosom, z których wszystkie zawieszone są w cytozolu i są od niego oddzielone błonami. Warto też wspomnieć, że w odróżnieniu od komórki zwierzęcej, komórka roślinna, ma dodatkowo ścianę komórkową wykonaną z celulozy, aby ją wzmocnić, oraz chloroplasty, w których gromadzi się chlorofil, aby mogła zajść fotosynteza.

Pomimo tak ogromnej różnorodności komórek, zarówno w obrębie organizmu, jak i pomiędzy gatunkami, mają one również wiele cech wspólnych. Wszystkie komórki są otoczone błoną komórkową, zwaną błoną cytoplazmatyczną, która oddziela zawartość komórki od przestrzeni pozakomórkowej, jak również kontroluje przepływ substancji do i z komórki. Błona cytoplazmatyczna ma grubość ok. 50 Å i składa się z lipidów oraz białek, do których mogą być przyłączone węglowodany. Cechą wspólną komórek jest też obecność mitochondrium, gdzie odbywa się oddychanie, jak również wytwarzana jest większość naszej energii. Następnie, zawierające większość DNA i kontrolujące funkcje komórki – jądro komórkowe oraz jąderko, w których zachodzi synteza rRNA. Elementami łączącymi struktury komórkowe są także rybosomy, gdzie odbywa się synteza nowych białek oraz cytoplazma, gdzie odbywa się większość działań. Głównym składnikiem cytoplazmy jest woda, która otacza wiele cząsteczek, jonów i kompleksów molekularnych.

Ryc. 1.13. Model budowy komórki zwierzęcej

Piśmiennictwo

1. Atkins P., Jones J.: Chemia ogólna. Cząstki, materia, reakcje. PWN, Warszawa 2018.

2. Bianconi E., Piovesan A., Facchin F. i wsp.: An estimation of the number of cells in the human body. Ann. Human Biol., 2013; 40: 463–471.

3. Ciborowska H., Rudnicka A.: Dietetyka. Żywienie zdrowego i chorego człowieka. PZWL, Warszawa 2014.

4. Garrett R.H., Grisham C.M.: Biochemistry. Cengage, Boston 2012: 1–50.

5. Mathews C.K., van Holde K.E., Appling D.R., Anthony-Cahill S.J.: Biochemistry. Pearson, New York 2013: 2–56.

6. Nelson D.L., Cox M.M.: Lehninger Principles of Biochemistry. Freeman, New York 2017: 1–74.

7. Sircus M.: Przeciwzapalna terapia tlenowa. Wydawnictwo Vital, Białystok 2018.

2
Metabolizm
Maciej PAWLAK, Tomasz PODGÓRSKI

Termin „metabolizm” obejmuje sumę wszystkich reakcji chemicznych zachodzących w organizmach zwierzęcym lub roślinnym. Dlatego stosowne procesy zlokalizowane w jego organach, tkankach bądź poszczególnych komórkach nazywane są reakcjami metabolicznymi, a uczestniczącym w nich związkom chemicznym nadano nazwę „metabolity”.

Warto zwrócić uwagę, że organizmy żywe znajdują się w procesie ciągłej wymiany masy i energii z otoczeniem. W przypadku energii rośliny pozyskują ją ze światła słonecznego i włączają w proces fotosyntezy. Ludzie oraz zwierzęta wykorzystują dalej tę energię bezpośrednio, konsumując rośliny, albo pośrednio, przyswajając mięso zwierząt, które wcześniej, jak krowy, owce czy świnie, też odżywiały się roślinami. Na ogół mówi się, że zwierzęta oraz my, ludzie, pozyskujemy energię poprzez „spalanie pokarmu”. Ile w tym „spalaniu” prawdy, dowiemy się w późniejszej części tego rozdziału.

Mimo równolegle przebiegających w komórce bardzo wielu reakcji chemicznych, procesy te zachodzą w sposób konsekwentny i uporządkowany. Poszczególne szlaki metaboliczne przebiegają w specjalnych strukturach wewnątrzkomórkowych lub w cytoplazmie (ryc. 2.1). Nasuwa się pytanie, w jaki sposób te wszystkie procesy są monitorowane i regulowane?

Szlaki metaboliczne są jasno zdefiniowanymi, wzajemnie zazębiającymi się procesami, gdzie najczęściej produkt końcowy jednej reakcji staje się substratem dla kolejnej reakcji, przy czym takich reakcji może być kilka lub kilkanaście. Tworzą one wówczas pewną sekwencję zdarzeń określaną jako szlak lub ścieżka metaboliczna. Warto wspomnieć, że wiele z takich reakcji w organizmie przebiega w obu kierunkach, dzięki czemu można mówić o alternatywnych procesach prowadzących zarówno do syntezy danej substancji (np. tworzenie glukozy w procesie glukoneogenezy), jak i jej rozłożenia (np. pozyskiwanie energii z glukozy w procesie glikolizy). Inne reakcje przebiegają natomiast tylko w jednym kierunku, są nieodwracalne i dotyczą najczęściej cząsteczek, które jako ostateczne metabolity, rozumiane jako „odpady produkcyjne”, są usuwane z organizmu, jak chociażby mocznik w cyklu mocznikowym lub dwutlenek węgla w cyklu Krebsa. Ponadto, biorąc pod uwagę reakcje i szlaki przemian, nasuwa się refleksja, że decydującą rolę w metabolizmie zarówno człowieka, jak i zwierząt odgrywa stosunkowo niewielka liczba elementów (związków chemicznych).

Intensywność procesów zachodzących w komórkach zmienia się zależnie od sytuacji, to znaczy podaży substancji odżywczych, wykonywanego wysiłku fizycznego lub aktualnego stanu zdrowia. Dostosowanie do obecnych potrzeb komórki wymaga zatem systemów regulacji takich szlaków metabolicznych, zwłaszcza ich szybkości i efektywności. Ważne czynniki w tym przypadku to: substraty (jeżeli ich dostępność jest ograniczona, to spowolnieniu ulega powstawanie metabolitów pośrednich szlaku), enzymy (czyli ich aktywacja i dezaktywacja) oraz stężenie hormonów modulujących dane procesy.

Ryc. 2.1.

Schemat przedstawiający po lewej stronie transfer energii ze środowiska, w formie przyjmowanego pokarmu, pozyskanego z roślin (fotosynteza) lub zwierząt. Następnie, w prawo, nakreślona jest droga wykorzystania pozyskanej energii, która może podlegać przetworzeniu do różnych form niezbędnych do funkcjonowania organizmów (konsumentów)

2.1. Energia – stały element reakcji chemicznych

Przepływ energii krążącej pomiędzy środowiskiem a żyjącymi w nim organizmami jest fundamentalnym założeniem istnienia życia i w pełni wpisuje się w koncepcję biologii.

2.1.1. Obieg energii w przyrodzie

Energia chemiczna jest w ekosystemie generowana w wyniku fotosyntezy, gdy rośliny i sinice przy udziale chlorofilu przeprowadzają ją, przechwytując w ten sposób energię słoneczną i magazynując ją jako energię związków (energia potencjalna). Podczas tego procesu opisanego reakcją:

6 H_2O + 6 CO_2 + energia świetlna → C_6H_12O_6 + 6 O_2

materia ze środowiska (w postaci CO_2 lub H_2O) jest pobierana i przekształcana w cząsteczki organiczne, zwłaszcza węglowodany. Molekuły te mogą zasilać energetycznie bieżące procesy życiowe organizmów żywych lub stanowić materiał zapasowy, gromadzony i przechowywany w postaci biomasy, jak to jest w przypadku celulozy w drewnie lub skrobi w bulwie ziemniaka.

Te energetyczne produkty roślinne stają się pokarmem dla konsumentów pierwotnych (zwierzęta, człowiek) i wtórnych (człowiek). Część materiału organicznego spożywanego przez konsumentów jest wykorzystywana do oddychania komórkowego, czemu towarzyszy uwalnianie, jak w reakcji poniżej, CO_2 i energii (ATP, ciepło):

C_6H_12O_6 + 6 O_2 → 6 CO_2 + 6 H_2O + energia (mechaniczna lub cieplna/ATP)

która albo zostaje przechowywana jako materiał zapasowy (np. glikogen i tkanka tłuszczowa) lub substancja budulcowa (np. białka mięśni). Reszta, jako zbędne, a nawet obciążające organizm metabolity (amoniak, mocznik, kreatynina), zostaje wydalona.

Obumarłe organizmy producentów (rośliny) lub konsumentów (zwierzęta, ludzie), dostarczają materii i energii mikrokonsumentom (saprotrofom), zwłaszcza grzybom i bakteriom, które pobierają energię, zdeponowaną w rozkładających się martwych szczątkach organicznych. W tym procesie dochodzi do przekształcenia materii (celuloza, skrobia) z powrotem do formy pierwotnej (glukoza, dwutlenek węgla). Związki te mogą następnie posłużyć producentom i konsumentom jako budulec lub źródło pokarmu. Obieg energii i materii jest zatem doskonałym przykładem recyklingu w ekosystemie, co ilustruje poniższy zapis, a dalej rycina 2.2:

(C_6H_10O_5)n + n ∙ H_2O = n ∙ C_6H_12O_6

Energia jest zatem wprowadzana do ekosystemu jako światło słoneczne, a ostatecznie wypływa z ekosystemu w formie ciepła generowanego, np. podczas skurczów mięśni w trakcie wysiłku fizycznego lub pożaru lasu. Natomiast materia w ekosystemie jest stale poddawana obiegowi, ponieważ poszczególne atomy najpierw łączą się w związki chemiczne, a następnie rozkładają na różne sposoby, stosownie do procesu, w który zostały włączone.

Tylko wycinek energii pobranej lub wytworzonej w komórce ulega przetworzeniu w formę biologicznie użyteczną, a znaczna jej część ulega rozproszeniu w środowisku jako ciepło. Powyższe tłumaczy, dlaczego masa pożywienia potrzebna organizmowi jest znacznie większa niż łączna masa produktów, które mogą być wytworzone w procesach anabolicznych. Dla przykładu produkcja 1 kg wołowiny pochłania 15 000 litrów wody i prowadzi do emisji ok. 25 kg CO_2 do środowiska.

Ryc. 2.2.

Lokalizacja poszczególnych procesów metabolicznych w komórce. Niektóre szlaki metaboliczne zachodzą wyłącznie w jednej organelli komórkowej, (np. glikoliza w cytoplazmie). W innych przypadkach część reakcji rozpoczyna się w mitochondrium, a końcowy etap zachodzi w cytoplazmie (np. glukoneogeneza)

2.1.2. Układy biologiczne i prawa termodynamiki

Wszystkim reakcjom chemicznym towarzyszy efekt energetyczny. Pod tym pojęciem rozumiemy wydzielanie energii do otoczenia bądź jej pobieranie przez reagujące ze sobą substancje. Podczas przemiany substratów w produkty układ może oddawać do otoczenia energię w różnej postaci: ciepła, światła, pracy lub nawet elektryczności. To, czy w czasie reakcji energia będzie wydzielana, czy pobierana, zależy przede wszystkim od reagujących ze sobą substancji.

W układach biologicznych obowiązują dwa prawa termodynamiki. Pierwsze zakłada, że całkowita energia układu i otoczenia pozostaje stała, przy czym przez układ rozumiemy materię zawartą w przestrzeni, a otoczenie jest pozostałą materią we wszechświecie. Innymi słowy, energia nie może zostać wygenerowana lub zniszczona, może natomiast przyjmować dowolne formy, chociażby kinetyczną (jak ciepło – efekt przypadkowych ruchów cząsteczek) lub potencjalną, zawartą np. w związku chemicznym i dostępną dopiero po zaistnieniu określonych warunków.

Druga zasada termodynamiki zakłada, że zachodzący samorzutnie proces musi prowadzić do zwiększenia entropii całkowitej układu i jego otoczenia. Entropia jest miarą nieuporządkowania układu na poziomie molekularnym i osiąga maksimum po osiągnięciu przez układ równowagi. Taki wzrost nieuporządkowania napędza procesy, co można obserwować chociażby na przykładzie dyfuzji jonów sodowych i chlorkowych w wodnym roztworze NaCl, gdzie ta różnica energii pomiędzy stanem początkowym i końcowym napędza ich dyfuzję. Podczas rozpuszczania NaCl wzrasta zatem wspomniany chaos (entropia), maleje natomiast równocześnie entalpia.

2.1.3. Specyfika przebiegu reakcji metabolicznych

Każda cząsteczka zawiera w sobie zmagazynowaną energię określaną jako entalpia swobodna lub jako energia Gibbsa. Na poziomie systemu, jakim jest komórka, w efekcie zachodzącej reakcji chemicznej, dochodzi zwykle do zmiany energii systemu, ponieważ produkty mają inną wartość energetyczną niż substraty. W układach biologicznych zachodzących w stałej temperaturze i ciśnieniu, co odnosi się także do warunków panujących w organizmie człowieka, zmiany energii określa się poprzez zmiany entalpii, zapisując je jako ΔH. Razem ze wspomnianą wcześniej entropią, a dokładniej jej zmianami oznaczonymi jako ΔS oraz temperaturą przyjętą jako temperatura bezwzględna wyrażona w skali Kelwina (K), wygenerować można pojęcie zmiany wolnej energii ΔG:

ΔG = ΔH – T ∙ ΔS

Wartość ΔG dostarcza w ten sposób ważnych informacji dla teoretycznego przebiegu reakcji. Zakładając bowiem, że ΔG reakcji jest energią swobodną produktów reakcji pomniejszonej o energię produktów (stan początkowy), możliwe są trzy sytuacje:

ΔG < 0, gdzie energia swobodna produktów jest niższa niż energia swobodna substratów. Układ traci ciepło, czyli mamy do czynienia z reakcją egzotermiczną. Powyższe wiąże się zatem z wydzieleniem energii do otoczenia.

ΔG > 0, gdzie energia swobodna produktów jest wyższa niż energia substratów. A zatem do przebiegu tej reakcji potrzebna będzie energia (ciepło) pobrane z otoczenia, a reakcja ma charakter endotermiczny.

ΔG = 0, gdzie energia swobodna produktów jest równa energii substratów, a system znajduje się w stanie równowagi. Jest to równowaga dynamiczna (a nie statyczna), reakcja nie ulega bowiem zatrzymaniu. Podczas gdy pewne ilości substratów są przekształcane w produkty, równe ilości produktów są ponownie przekształcane w substraty.

Trzeba dodać, że wartość ΔG zależy od warunków, w jakich zachodzi reakcja oraz od uczestniczących w nich substratów. Ze względu na to, że porównywania reakcji można dokonać tylko wtedy, kiedy przebiegają one w tych samych, czyli standardowych warunkach (1 bar, 25°C), wartość ΔG odniesiona do warunków standardowych została wyróżniona jako ΔG°.

Na podstawie rzeczywistych warunków reakcji można zawsze obliczyć ΔG reakcji, w której A jest przekształcane w B lub odwrotnie (A  B), przy czym A i B niekoniecznie są pojedynczymi substancjami, reprezentując raczej substraty i produkty. Oto stosowne równanie:

ΔG = ΔG° + R ∙ T ∙ (ln [B]/[A])

gdzie:

ΔG° = oznacza standardową zmianę energii swobodnej reakcji, gdy stężenie każdej substancji w roztworze wynosi 1 mol/l. W tym przypadku stosunek stężeń w równaniu przyjmuje wartość 1, logarytm naturalny z 1 wynosi bowiem 0, a w konsekwencji ΔG = ΔG°;

R = stała gazowa równa 1,987 · 10–3 kilokalorii na mol na kelwin (czyli 1,987 ·10–3 kcal/mol/K);

T = temperatura bezwzględna (K);

ln = logarytm naturalny, który pomnożony przez –2,303 da nam log dziesiętny;

[B]/[A] = stosunek iloczynu stężeń molowych produktu reakcji do iloczynu stężeń molowych substratów.

Równanie to pozwala wyznaczyć zależność między ΔG° a stałą równowagi oznaczaną jako Keq (equilibrium constant). Ponieważ, jak wspomniano wcześniej, w stanie równowagi ΔG = 0 oraz przy Keq równym [B]/[A], można wnioskować, że:

0 = ΔG° + R ∙ T ∙ lnKeq albo ΔG° = –R ∙ T ∙ lnKeq

To ostatnie równanie pokazuje, że im wyższa będzie wartość Keq, tym bardziej negatywna będzie ΔG°. Innymi słowy, im bardziej reakcja jest przesunięta w kierunku produktów pozostających w równowadze (wysoki wyniki ilorazu [B]/[A]), tym bardziej ujemna będzie zmiana energii swobodnej w warunkach standardowych.

Należy jednak zauważyć, że ΔG może się znacznie różnić od ΔG° w zależności od aktualnego, rzeczywistego stężenia substratów i produktów. Przykładowo, ΔG reakcji z dodatnim ΔG° może być ujemne, jeśli [B] jest znacznie mniejsze niż [A], co jest konsekwencją ujemnych logarytmów dla liczb mniejszych od 1. Ogólnie rzecz biorąc, reakcja może być wspierana (przesunięta w prawo), jeśli stężenia substratów są znacznie wyższe niż produktów.

Powyższe rozważania wskazują na możliwości wpływania na przebieg reakcji procesów metabolicznych, które są często stosowane przez organizmy. Dotyczy to zmiany stężeń substratów, produktów lub obu tych elementów. Na przykład stężenie substratu może wzrosnąć w komórce w wyniku jego zwiększonego dopływu z przestrzeni pozakomórkowej. Ten wzrost będzie obniżać wartość [B]/[A] w podanym wcześniej równaniu, tym samym wartość ΔG, czyniąc tę reakcję bardziej korzystną. Ten sam cel zostanie osiągnięty, jeśli stężenie produktu ulegnie obniżeniu z powodu zwiększonego odpływu z komórki lub wykorzystania w innej reakcji.

Warto wspomnieć w tym miejscu, że w przypadku reakcji metabolicznych, które zwykle zachodzą w roztworach wodnych o neutralnym stężeniu pH, stosowany jest zmodyfikowany zapis ΔG°′ (uwaga na ′), co oznacza standardową energię swobodną przy pH = 7.

2.1.4. Dwa typy przemian energetycznych

W warunkach zachodzących w żywych komórkach organizmu, przy w miarę stałej temperaturze i ciśnieniu, liczba takich reakcji chemicznych przebiegających w jednostce czasu jest ogromna. Właśnie ta duża liczba zachodzących procesów powoduje, że energia w komórce rozpatrywanej całościowo, jako system, podlega zmianom, ponieważ wytworzone produkty mają z reguły inny potencjał energii niż substraty.

Zasadniczo wyróżnia się dwa typy reakcji chemicznych, w których kryterium jest kierunek przepływu energii. Kiedy reakcja chemiczna pochłania energię z otoczenia w dowolnej postaci, wówczas mamy do czynienia z reakcją endoenergetyczną. Na przykład efektem endoenergetycznej reakcji elektrolitycznej, która zachodzi w trakcie ładowania ogniwa galwanicznego, jest pobór energii elektrycznej. Reakcji endoenergetycznej nie należy mylić z reakcją endotermiczną, która może, lecz nie musi być procesem endoenergetycznym (nie będzie nim, jeśli praca wykonana przez układ reagujący przewyższy wartość ciepła pobranego przez ten układ z otoczenia).

Z kolei reakcję egzoenergetyczną charakteryzuje wyzwolenie do otoczenia energii w dowolnej postaci. Na przykład efektem egzoenergetycznej reakcji elektrolitycznej, która zachodzi w ogniwie galwanicznym, jest generowanie energii w postaci siły elektromotorycznej. Reakcji egzoenergetycznej nie należy mylić z reakcją egzotermiczną, która może, lecz nie musi być procesem egzoenergetycznym (nie będzie nim, jeśli praca sił zewnętrznych przewyższy ciepło oddane przez układ do otoczenia).

Nie wchodząc w szczegóły problemu, warto pamiętać, że reakcje, które w określonych, zwłaszcza fizjologicznych warunkach nie przebiegają spontanicznie, mogą jednak dojść do skutku po zmianie warunków, chociażby koncentracji substratów lub/i produktów. Można sobie wyobrazić, w warunkach fizjologicznych, że reakcja nastąpi dopiero po usunięciu substratów lub produktów włączonych w utrzymanie stanu równowagi, chociażby poprzez ich transport z komórki lub przekazanie produktu do następnej reakcji, w której będzie substratem. Inną możliwością uruchomienia termodynamicznie niekorzystnych reakcji jest podłączenie się pod inną reakcję z dostateczną ilością energii i wykorzystanie tej nadwyżki.

Procesy endoenergetyczne korzystają zatem z tych mechanizmów. Przykładem może być rozpoczynający glikolizę egzoenergetyczny rozkład (hydroliza) ATP przeprowadzona przez enzym heksokinazę (ΔG = –30,5 kJ/mol), co zostaje sprzężone z endoenergetycznym procesem fosforylacji glukozy.

Ryc. 2.3.

Przemiany energetyczne mogą przedstawiać dwa typy reakcji, tzn. te, podczas których jest wydzielana energia, czyli ciepło „ucieka” z układu (egzotermiczne) (a), i takie, których przeprowadzenie wymaga dostarczenia energii, tzn. w której ciepło jest pochłaniane do układu (endotermiczne) (b)

2.1.5. Anabolizm i katabolizm

Przemiana energii w organizmie obejmuje przetworzenie energii z jednej formy w drugą, np. energii chemicznej zmagazynowanej w postaci adenozynotrifosforanu (ATP) komórki w energię mechaniczną mięśnia podczas wysiłku fizycznego. Generowanie energii następuje już w poszczególnych komórkach, dlatego pod często wykorzystywanymi pojęciami „przemiana energii” lub „energia organizmu” kryją się dziesiątki reakcji i procesów niezbędnych do jej pozyskania i podtrzymania wszystkich procesów życiowych. Szlaki metaboliczne są tak skonstruowane, że produkt końcowy staje się substratem dla innych szlaków metabolicznych. Procesy wytwarzania i wydatkowania energii w organizmie są bardzo sprawne i dobrze zorganizowane.

Pojęcie przemiany materii nie ogranicza się do konsumowania i wydalania produktów ich przemiany, ale obejmuje procesy, które utrzymują przy życiu komórki. Dzielą się one na anaboliczne i kataboliczne. Te ostatnie dotyczą rozkładania pobranych z pokarmem związków (tłuszczów, węglowodanów i białek) na składniki podstawowe, czyli do cząsteczek prostszych, jak woda (H_2O), dwutlenek węgla (CO_2) czy amoniak (NH_3). Uwolniona w ten sposób energia zostaje zmagazynowana w formie ATP, aż do wykorzystania w którymś z procesów anabolicznych.

Ryc. 2.4.

Powiązanie katabolizmu i anabolizmu. Zaczynając od dołu po lewej, duże cząsteczki są rozkładane do małych cząsteczek (katabolizm), które dostarczają materiału wyjściowego do anabolizmu. Równolegle katabolizm napędza syntezę adenozynotrifosforanu (ATP), który ulega degradacji do adenozynodifosforanu (ADP), umożliwiając dopływ energii niezbędny dla procesów anabolicznych. Warto zauważyć, że chociaż strzałka łączy małe cząsteczki po stronie katabolizmu z małymi cząsteczkami po stronie anabolizmu, to żadna taka strzałka nie łączy w ten sposób dużych cząsteczek. Powodem tej różnicy jest to, że duże cząsteczki po dwóch stronach niekoniecznie są takie same. Dla przykładu białka obecne w żywności (mięso zwierząt) muszą być rozłożone do wolnych aminokwasów, które są z kolei syntetyzowane w odpowiedniej kolejności do wykorzystania w budowaniu własnych, ludzkich białek organizmu, które różnią się od tych pobranych w naszym pokarmie

Katabolizm obejmuje zatem procesy degradacji, czyli serie reakcji, w których biomolekuły są rozkładane na mniejsze cząsteczki. Te procesy mają podwójne znaczenie:

• produkują surowce do syntezy większych cząsteczek potrzebnych dla dalszych funkcji organizmu, potrzebnych do procesu anabolizmu (o czym dalej),

• uwalniają energię, której część jest wykorzystywana w syntezie ATP.

Aby lepiej zrozumieć sens katabolizmu, trzeba założyć, że przetworzenie dużej cząsteczki „M”, do n mniejszych cząsteczek oznaczonych jako „m”, co zapisuje się jako M  n ∙ m, wymaga ΔG°′ =10 kcal/mol.

Pisząc reakcję syntezy ATP z ADP i  (grupę fosforanową przedstawia się jako symbol lub Pi):

ADP + + H+ ATP + H_2O; ΔG°′ = 6,3 kcal/mol

można zauważyć, że synteza ta jest wysoce endotermiczna, wymaga bowiem dostarczenia 6,3 kcal/mol i z tego względu nie należy do reakcji popieranych. Może jednak uzyskać status „popierane”, jeżeli zostanie chemicznie sprzężona z reakcją egzotermiczną

M + ADP + + H+ n ∙ m + ATP + H_2O; ΔG°′ = –3,7 kcal/mol

Ujemna wartość ΔG°′ tak połączonej reakcji pokazuje, że może ona być faworyzowana w aspekcie biologicznym, kiedy procesy kataboliczne napędzają syntezę ATP.

Procesy anaboliczne są z kolei ukierunkowane na syntezę związków złożonych z prostych, wyjściowych elementów. Przykładem może być tworzenie glikogenu z glukozy lub białek z aminokwasów. Komórki potrzebują anabolizmu, aby rosnąć, dzielić się, zastępować zużywające się molekuły i tworzyć magazyny energii. Do przeprowadzenia takich reakcji łączenia niezbędna jest energia, właśnie ta tworzona w procesach rozpadu, tj. katabolicznych. Dlatego takie procesy nie są energetycznie faworyzowane; mogą jednak zachodzić, jeśli są one sprzężone z reakcją egzotermiczną, taką jak hydroliza ATP. Załóżmy, że chcemy zsyntetyzować dużą cząsteczkę M w procesie n ∙ m  M. Wówczas, „n” molekuł „m” będzie potrzebowało do tego procesu 10 kcal/mol (ΔG°′ =10 kcal/mol).

Jeżeli ta synteza zostanie jednak połączona z wcześniej omówioną już reakcją hydrolizy ATP (w zależności od warunków ΔG°′ może przyjmować najczęściej stosowaną wartość –7,3 kcal/mol)

ATP + H_2O ADP + + H+; ΔG°′ = –6,3 kcal/mol

uzyska się wówczas przebieg manifestujący się pozytywnym ΔG°′ tej reakcji, co wskazuje, że hydroliza jednego ATP nie wystarcza do syntezy jednego M.

n ∙ m + ATP+ H_2O M + ADP + + H+; ΔG°′ = 3,7 kcal/mol

Z tego też powodu synteza M nie jest faworyzowana.

Sytuację zmienia natomiast dalsze wsparcie energetyczne, czyli hydroliza dwóch ATP, w wyniku czego uwalnia się dwa razy więcej energii, wymuszając w ten sposób spadek całkowitego ΔG°′ poniżej zera [10 + 2 · (–6,3) = –2,6].

n ∙ m + 2 ATP + 2 H_2O M + 2 ADP + 2 + 2 H+; ΔG°′ = –2,6 kcal/mol

Warto przywołać jeszcze kilka różnic pomiędzy procesami katabolicznymi i anabolicznymi. Procesy kataboliczne obejmują zwykle utlenianie metabolitów poprzez usuwanie wodorów (H), a taka forma utleniania jest specyficznie nazywana odwodornieniem. I odwrotnie, procesy anaboliczne zwykle obejmują redukcję metabolitów przez dodanie wodorów, czyli uwodornienie. Kto i dlaczego zajmuje się tymi procesami dołączania i oddawania wodorów, opisano w następnym podrozdziale.

Szlaki kataboliczne można rozpoznać po końcówce terminu danego procesu metabolicznego, tj. „-liza”, oznaczająca w biologii rozkład. Pojawi się on w odniesieniach: glikoliza (rozkład glukozy), glikogenoliza (rozkład glikogenu) lub proteoliza (rozkład białka). Z kolei szlaki anaboliczne mają na końcu „-genezę”, czyli synteza np. substancji ketonowych = ketogeneza, glukozy = glukoneogeneza, synteza glikogenu = glikogenogeneza, synteza wolnych kwasów tłuszczowych = liponeogeneza, a triglicerdów = lipogeneza.